Regulace stresové odpovědi v nádorových buňkách /

Proteinová homeostáza je neustále napadána stresy z vnějšího a vnitřního prostředí buňky. Rozrušená proteostáza následně vyvolává proteotoxický stres. K neutralizaci tohoto stresu si buňky vyvinuly obranný mechanizmus známý jako odpověď tepelného šoku (HSR). Hlavním regulátorem je transkripční fakto...

Celý popis

Uloženo v:
Podrobná bibliografie
Hlavní autor: Šimončík, Oliver (Autor práce)
Další autoři: Müller, Petr (Vedoucí práce)
Typ dokumentu: VŠ práce nebo rukopis
Jazyk:Slovenština
Vydáno: 2017
Témata:
On-line přístup:http://is.muni.cz/th/417839/prif_m/
Obálka
LEADER 05493ctm a22008417i 4500
001 MUB01006395343
003 CZ BrMU
005 20200814191000.0
008 170622s2017 xr ||||| |||||||||||slo d
STA |a POSLANO DO SKCR  |b 2017-10-08 
035 |a (ISMU-VSKP)284423 
040 |a BOD114  |b cze  |d BOD035  |e rda 
072 7 |a 577  |x Biochemie. Molekulární biologie. Biofyzika  |2 Konspekt  |9 2 
080 |a 577.122  |2 MRF 
100 1 |a Šimončík, Oliver  |7 xx0228731  |% UČO 417839  |4 dis 
242 1 0 |a Regulation of heat shock response in cancer cells  |y eng 
245 1 0 |a Regulace stresové odpovědi v nádorových buňkách /  |c Oliver Šimončík 
264 0 |c 2017 
300 |a 82 listů 
336 |a text  |b txt  |2 rdacontent 
337 |a bez média  |b n  |2 rdamedia 
338 |a svazek  |b nc  |2 rdacarrier 
500 |a Vedoucí práce: Petr Müller 
502 |a Diplomová práce (Mgr.)--Masarykova univerzita, Přírodovědecká fakulta, 2017 
520 2 |a Proteinová homeostáza je neustále napadána stresy z vnějšího a vnitřního prostředí buňky. Rozrušená proteostáza následně vyvolává proteotoxický stres. K neutralizaci tohoto stresu si buňky vyvinuly obranný mechanizmus známý jako odpověď tepelného šoku (HSR). Hlavním regulátorem je transkripční faktor HSF1, který vystupuje jako centrální detektor proteotoxického stresu. Zvýšená teplota způsobuje ztrátu intramolekulární interakce HR-C domény s hydrofobními úseky oligomerizační domény (HR-A/B), narovnání proteinu HSF1 a následná vazba úseků HR-A/B způsobuje trimerizaci HSF1 se ziskem DNA-vazebné aktivity. Při monomerní konformaci je C-koncová transaktivační doména sbalená uvnitř proteinu na základě hydrofobních interakcí. Po trimerizaci dochází k jejímu odhalení a tím k umožnění vazby interakčních partnerů. Negativní regulace chaperonových komplexů Hsp70/Hsp90 ve stabilizaci monomerní konformace HSF1 je dobře popsaná, zatímco další faktory, podílející se na aktivaci HSF1 jsou neznámé. Dip  |% cze 
520 2 9 |a Protein homeostasis is constantly attacked by stress signals from external and internal environment of the cell. Disturbed proteostasis subsequently induces proteotoxic stress. To neutralize this stress, cells developed a defense mechanism known as Heat Shock Response (HSR). The main regulator is HSF1 transcription factor, that acts as a central detector of proteotoxic stress. Increased temperature causes loss of intramolecular interactions of HR-C domain with hydrophobic regions of oligomerization domain (HR-A/B). Narrowing of the HSF1 protein and subsequent binding of HR-A/B regions causes trimerization of HSF1 with gain of DNA-binding activity. In monomer conformation, C-terminal transactivation domain is collapsed within the protein via hydrophobic interactions. After its trimerization it is revealed and the binding of interaction partners is enabled. Negative regulation of Hsp70/Hsp90 chaperone complexes in HSF1 stabilizing monomer conformation is well described, while other facto  |9 eng 
655 7 |a diplomové práce  |7 fd132022  |2 czenas 
655 9 |a master's theses  |2 eczenas 
658 |a Biochemie  |b Biochemie  |c PřF N-BCH BIOCH (BIOCH)  |2 CZ-BrMU 
650 0 2 |a Molecular Chaperones 
650 0 7 |a inhibitory  |2 CZ-BrMU 
650 0 7 |a interakce protein-protein  |7 ph602153  |2 czenas 
650 0 7 |a molekulární chaperony  |2 czmesh 
650 0 9 |a inhibitors  |2 eCZ-BrMU 
650 0 9 |a protein-protein interaction  |2 eczenas 
700 1 |a Müller, Petr  |7 xx0036920  |% UČO 20519  |4 ths 
710 2 |a Masarykova univerzita.  |b Ústav biochemie  |7 ko2015866760  |4 dgg 
856 4 1 |u http://is.muni.cz/th/417839/prif_m/ 
CAT |c 20170622  |l MUB01  |h 0421 
CAT |a FOLTYNOVA  |b 02  |c 20170718  |l MUB01  |h 1436 
CAT |c 20171008  |l MUB01  |h 1002 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20181107  |l MUB01  |h 1609 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20181107  |l MUB01  |h 1615 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20181107  |l MUB01  |h 1623 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20190105  |l MUB01  |h 1816 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20190105  |l MUB01  |h 2021 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20190105  |l MUB01  |h 2034 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20190105  |l MUB01  |h 2143 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20190126  |l MUB01  |h 0148 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20190126  |l MUB01  |h 0152 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20190126  |l MUB01  |h 0209 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20190307  |l MUB01  |h 0735 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20190307  |l MUB01  |h 0740 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20190307  |l MUB01  |h 0743 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20190307  |l MUB01  |h 0746 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20190307  |l MUB01  |h 0750 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20190521  |l MUB01  |h 1139 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20190521  |l MUB01  |h 1143 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20190521  |l MUB01  |h 1156 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20190521  |l MUB01  |h 1437 
CAT |a FUKSOVAX  |b 02  |c 20200814  |l MUB01  |h 1654 
CAT |a FUKSOVAX  |b 02  |c 20200814  |l MUB01  |h 1910 
CAT |c 20210614  |l MUB01  |h 1024 
CAT |c 20210614  |l MUB01  |h 2011 
CAT |a BATCH  |b 00  |c 20210724  |l MUB01  |h 1254 
CAT |c 20220201  |l MUB01  |h 1210 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20240604  |l MUB01  |h 2355 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20240605  |l MUB01  |h 0000 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20240605  |l MUB01  |h 0003 
LOW |a POSLANO DO SKCR  |b 2017-10-08 
994 - 1 |l MUB01  |l MUB01  |m VYSPR  |1 KUK  |a Knihovna univ. kampusu  |2 SKLAD  |b KUK - sklad  |3 PřF-K-14557  |5 3285013730  |8 20170718  |f 71  |f Prezenční SKLAD  |r 20170718  |s převod 
AVA |a MED50  |b KUK  |c KUK - sklad  |d PřF-K-14557  |e available  |t K dispozici  |f 1  |g 0  |h N  |i 0  |j SKLAD