Structural analysis of 14-3-3 proteins by utilizing molecular dynamics simulations /

14-3-3 proteiny interagují se stovky regulačních proteinů v eukaryotických organismech, čímž se podílejí na důležitých procesech zahrnujících kontrolu buněčného cyklu a signálních drah. Funkce 14-3-3 proteinů je spojená s jejich oligomerní strukturou, kterou je in vivo dominantně homo- nebo hetero-...

Celý popis

Uloženo v:
Podrobná bibliografie
Hlavní autor: Zigová, Hana (Autor práce)
Další autoři: Hritz, Jozef, 1977- (Vedoucí práce)
Typ dokumentu: VŠ práce nebo rukopis
Jazyk:Angličtina
Vydáno: 2016
Témata:
On-line přístup:http://is.muni.cz/th/393708/prif_m/
Obálka
Popis
Shrnutí:14-3-3 proteiny interagují se stovky regulačních proteinů v eukaryotických organismech, čímž se podílejí na důležitých procesech zahrnujících kontrolu buněčného cyklu a signálních drah. Funkce 14-3-3 proteinů je spojená s jejich oligomerní strukturou, kterou je in vivo dominantně homo- nebo hetero- dimerní forma. Zajímavé změny ve vazbných vlastnostech byly pozorovány u mutantních 14-3-3ζ proteinů, které se vyskytují převážně v monomerní formě. Cílem této práce je studium struktury těchto monomerních forem, stejně jako dynamických procesů vedoucích k disociaci dimerů. K tomuto účelu jsou použité metody molekulového modelování včetně molekulové dynamiky, metod s vylepšeným vzorkováním a výpočtů volných energií. Volné energie definující dimer-monomerní rovnováhu jsou určené pomocí Hamiltonovské molekulové dynamiky s výměnou replik (H-REMD) a metody Potenciálu střední síly (PMF). Výsledky simulací ukazují, že volná energie dimerní formy je nižší u přirozené formy 14-3-3ζ než u mutantních ...
14-3-3 proteins regulate number of essential functions in eukaryotic organisms through binding to hundreds of proteins involved in cell cycle control and signalling pathways. The 14-3-3 functionality is influenced by the oligomeric state of the protein, which is dominantly homo- or hetero- dimer in vivo. Interesting shifts in the biological function were observed in certain dimer-deficient 14-3-3ζ variants. Structural properties of these monomeric variants, as well as dynamic processes leading to dimer dissociation of the 14-3-3ζ isoform is the main focus of this thesis. For this purpose, an array of computer simulations are applied including conventional molecular dynamics, enhanced sampling molecular dynamics and free-energy calculations. Free-energy differences between the bound and unbound state, which define the dimer-monomer equilibrium, are approached combining Hamiltonian replica exchange molecular dynamics and potential-of-mean-force calculations. The free-energies from ...
Popis jednotky:Vedoucí práce: Jozef Hritz
Fyzický popis:67 listů, 23 listů příloh