Strukturní charakterizace regulační domény tyrozin hydroxylázy /

Tyrosin hydroxyláza katalyzuje přeměnu L-tyrosinu na L-DOPA a je klíčovým enzymem v biosyntéze dopaminu, noradrenalinu a adrenalinu. Její aktivita je regulována fosforylací na N-konci a interakcí s 14-3-3 proteiny. Za účelem využití NMR spektroskopie pro studium struktury regulační domény tyrosin hy...

Celý popis

Uloženo v:
Podrobná bibliografie
Hlavní autor: Nedozrálová, Hana (Autor práce)
Další autoři: Hritz, Jozef, 1977- (Vedoucí práce)
Typ dokumentu: VŠ práce nebo rukopis
Jazyk:Angličtina
Vydáno: 2015
Témata:
On-line přístup:http://is.muni.cz/th/409261/prif_b/
Obálka
LEADER 05749ctm a22009977i 4500
001 MUB01006343528
003 CZ BrMU
005 20160308235714.0
008 150630s2015 xr ||||| |||||||||||eng d
STA |a POSLANO DO SKCR  |b 2016-03-09 
035 |a (ISMU-VSKP)268573 
040 |a BOD114  |b cze  |d BOD035  |e rda 
072 7 |a 577  |x Biochemie. Molekulární biologie. Biofyzika  |2 Konspekt  |9 2 
080 |a 537.635.082.79  |2 MRF 
080 |a 577.112.088  |2 MRF 
100 1 |a Nedozrálová, Hana  |% UČO 409261  |* [absolvent PřírF MU]  |4 dis 
245 1 0 |a Strukturní charakterizace regulační domény tyrozin hydroxylázy /  |c Hana Nedozrálová 
246 1 1 |a Structural characterization of the regulatory domain of tyrosine hydroxylase 
264 0 |c 2015 
300 |a 55 listů :  |b grafy 
336 |a text  |b txt  |2 rdacontent 
337 |a bez média  |b n  |2 rdamedia 
338 |a svazek  |b nc  |2 rdacarrier 
500 |a Vedoucí práce: Jozef Hritz 
502 |a Bakalářská práce (Bc.)--Masarykova univerzita, Přírodovědecká fakulta, 2015 
520 2 |a Tyrosin hydroxyláza katalyzuje přeměnu L-tyrosinu na L-DOPA a je klíčovým enzymem v biosyntéze dopaminu, noradrenalinu a adrenalinu. Její aktivita je regulována fosforylací na N-konci a interakcí s 14-3-3 proteiny. Za účelem využití NMR spektroskopie pro studium struktury regulační domény tyrosin hydroxylázy a její interakci s 14-3-3 proteinem, byl připraven 15N/13C-značený protein ve vysoké čistotě a koncentraci. Tato bakalářská práce popisuje optimalizaci purifikační stategie pro dvojitě značenou regulační doménu lidské tyrosin hydroxylázy. Představuje použití thermal shift eseje pro optimalizaci podmínek purifikace, SDS-PAGE a MALDI MS pro kontrolu kvality vzorku a aplikaci HSQC experimentu jako kontroly sbalení vypurifikovaného proteinu.  |% cze 
520 2 9 |a Tyrosine hydroxylase catalyzes hydroxylation of L-tyrosine to L-DOPA and it is a key enzyme in biosynthesis of dopamine, noradrenaline and adrenaline. Its activity is regulated by phosphorylation on its N-terminus and by interaction with 14-3-3 proteins. In order to apply NMR spectroscopy to study structural features of regulatory domain of tyrosine hydroxylase and its interactions with 14-3-3 protein, it was necessary to prepare 15N/13C-labeled protein in high purity and concentration. Herein presented bachelor thesis describes the optimization of the purification strategy for double labeled regulatory domain of human tyrosine hydroxylase. It reports the use of thermal shift assay for optimization of purification conditions, SDS-PAGE and MALDI MS for the control of quality of the sample and the application of HSQC experiment as the control of the folding of purified protein.  |9 eng 
650 0 7 |a čištění bílkovin  |7 ph569183  |2 czenas 
650 0 7 |a nukleární magnetická rezonance  |7 ph123365  |2 czenas 
650 0 7 |a tyrosin  |2 czmesh 
650 0 9 |a nuclear magnetic resonance  |2 eczenas 
650 0 9 |a protein purification  |2 eczenas 
650 0 2 |a Tyrosine 
655 7 |a bakalářské práce  |7 fd132403  |2 czenas 
655 9 |a bachelor's theses  |2 eczenas 
658 |a Biochemie  |b Biochemie  |c PřF B-BCH BCHM (BCHM)  |2 CZ-BrMU 
700 1 |a Hritz, Jozef,  |d 1977-  |7 mub2017972300  |% UČO 107254  |4 ths 
710 2 |a Masarykova univerzita.  |b Ústav biochemie  |7 ko2015866760  |4 dgg 
856 4 1 |u http://is.muni.cz/th/409261/prif_b/ 
CAT |c 20150630  |l MUB01  |h 0421 
CAT |c 20150724  |l MUB01  |h 1145 
CAT |a FOLTYNOVA  |b 02  |c 20150811  |l MUB01  |h 1403 
CAT |c 20150901  |l MUB01  |h 1453 
CAT |c 20150921  |l MUB01  |h 1415 
CAT |a BATCH  |b 00  |c 20151226  |l MUB01  |h 0549 
CAT |c 20160303  |l MUB01  |h 1235 
CAT |c 20160308  |l MUB01  |h 1506 
CAT |a HANAV  |b 02  |c 20160308  |l MUB01  |h 2357 
CAT |c 20160309  |l MUB01  |h 1109 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20160802  |l MUB01  |h 0815 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20160802  |l MUB01  |h 0818 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20171121  |l MUB01  |h 1359 
CAT |a HANAV  |b 02  |c 20180801  |l MUB01  |h 1754 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20181107  |l MUB01  |h 1609 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20181107  |l MUB01  |h 1614 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20181107  |l MUB01  |h 1623 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20190105  |l MUB01  |h 1816 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20190105  |l MUB01  |h 2021 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20190105  |l MUB01  |h 2034 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20190105  |l MUB01  |h 2143 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20190126  |l MUB01  |h 0147 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20190126  |l MUB01  |h 0152 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20190126  |l MUB01  |h 0209 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20190307  |l MUB01  |h 0735 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20190307  |l MUB01  |h 0739 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20190307  |l MUB01  |h 0742 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20190307  |l MUB01  |h 0746 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20190307  |l MUB01  |h 0749 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20190521  |l MUB01  |h 1139 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20190521  |l MUB01  |h 1142 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20190521  |l MUB01  |h 1156 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20190521  |l MUB01  |h 1437 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20210216  |l MUB01  |h 1531 
CAT |c 20210614  |l MUB01  |h 1015 
CAT |c 20210614  |l MUB01  |h 2002 
CAT |a BATCH  |b 00  |c 20210724  |l MUB01  |h 1239 
CAT |a HANAV  |b 02  |c 20211122  |l MUB01  |h 1405 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20230921  |l MUB01  |h 0025 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20240513  |l MUB01  |h 1951 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20240604  |l MUB01  |h 2355 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20240605  |l MUB01  |h 0000 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20240605  |l MUB01  |h 0003 
LOW |a POSLANO DO SKCR  |b 2016-03-09 
994 - 1 |l MUB01  |l MUB01  |m VYSPR  |1 KUK  |a Knihovna univ. kampusu  |2 SKLAD  |b KUK - sklad  |3 PřF-K-10777  |5 3285008181  |8 20150812  |f 71  |f Prezenční SKLAD  |r 20150812  |s převod 
AVA |a MED50  |b KUK  |c KUK - sklad  |d PřF-K-10777  |e available  |t K dispozici  |f 1  |g 0  |h N  |i 0  |j SKLAD