Molecular Modelling of Structure-Function Relationships in Enzymes /
Disertační práce se zabývá studiem strukturních a funkčních závislostí v proteinech metodami molekulového modelování. V úvodních kapitolách je popsán teoretický zaklad stability proteinů. Stabilita je jednou z nejdůležitějších vlastností proteinů a odvíjí se od ní možnosti použití proteinů jak v zák...
Uloženo v:
| Hlavní autor: | |
|---|---|
| Další autoři: | |
| Typ dokumentu: | VŠ práce nebo rukopis |
| Jazyk: | Angličtina |
| Vydáno: |
2017
|
| Témata: | |
| On-line přístup: | http://is.muni.cz/th/222755/prif_d/ |
| Shrnutí: | Disertační práce se zabývá studiem strukturních a funkčních závislostí v proteinech metodami molekulového modelování. V úvodních kapitolách je popsán teoretický zaklad stability proteinů. Stabilita je jednou z nejdůležitějších vlastností proteinů a odvíjí se od ní možnosti použití proteinů jak v základním výzkumu, tak i v průmyslu. Stabilitu dělíme na termodynamickou (rozdíl v energiích mezi sbaleným a rozvolněným stavem) a kinetickou (rozdělení stavů vysokou aktivační energií). Dále jsou diskutovány možnosti stabilizace proteinů od čistě experimentálních metod založených na řízené a saturační mutagenezi, přes identifikaci „hot-spotů“ až po sofistikované algoritmy kombinující výpočty volných energii a evoluční závislosti. Následující dvě kapitoly úvodu se zabývají metodami molekulového modelování a modelovými proteiny použitými ve výsledkové části. V této části je představena molekulová dynamika jako jedna ze základních metod s širokým uplatněním při popisu stability, aktivity, hydrata This dissertation is devoted to studying the structure-function relationships of proteins using the methods of molecular modeling. In the opening chapter, the emphasis is on the theoretical basis of protein stability. Stability is one of the most important properties and the use of proteins depends on good stability in both basic research and industry. Stability can be divided into thermodynamic (the energy difference between folded and unfolded state) and kinetic stability (separation of relevant states by high activation energy). Several possibilities of protein stabilization are discussed ranging from purely experimental methods based on directed evolution and saturation mutagenesis, through identification of hot-spots, to sophisticated algorithms combining free energy calculations with the evolutionary inference. Next two chapters in introduction deal with the molecular modeling methods and model proteins used in the results section. Molecular dynamics is one of the most important |
|---|---|
| Popis jednotky: | Vedoucí práce: Jiří Damborský |
| Fyzický popis: | 241 stran |