Analýza konformačně specifické interakce chaperonu Hsp70 s kochaperonem Tomm34 /
Proteiny Hsp70 představují důležitou součást chaperonového systému, který pomáhá udržovat integritu a funkčnost buněčného proteomu. Tyto proteiny jsou schopny vázat velké množství peptidových substrátů pomocí substrát-vazebné domény (SBD), která rozeznává krátkou hydrofobní sekvenci přítomnou ve vět...
Uloženo v:
| Hlavní autor: | |
|---|---|
| Další autoři: | |
| Typ dokumentu: | VŠ práce nebo rukopis |
| Jazyk: | Čeština |
| Vydáno: |
2016
|
| Témata: | |
| On-line přístup: | http://is.muni.cz/th/211499/prif_d/ |
| Shrnutí: | Proteiny Hsp70 představují důležitou součást chaperonového systému, který pomáhá udržovat integritu a funkčnost buněčného proteomu. Tyto proteiny jsou schopny vázat velké množství peptidových substrátů pomocí substrát-vazebné domény (SBD), která rozeznává krátkou hydrofobní sekvenci přítomnou ve většině buněčných proteinů. Vazba a následná disociace substrátu je závislá na ATP-indukovaném alosterickém pohybu Hsp70, při němž dochází k přepínání mezi ATP-vázanou a ADP-vázanou konformací. Vazba a hydrolýza ATP je proto nezbytná pro in vitro a in vivo chaperonovou aktivitu proteinů Hsp70. Aktivita a funkce Hsp70 je dále řízena interakcí s rozmanitou skupinou proteinů, tzv. kochaperonů. Řada kochaperonů obsahuje ve své struktuře TPR doménu, která představuje vazebné místo pro C-koncové struktury proteinů Hsp70. Tato práce se zabývá strukturní a funkční analýzou konformačně specifické interakce lidského cytosolického proteinu Hsp70 s TPR kochaperonem Tomm34. Protein Tomm34 specificky rozezná Hsp70 proteins represent central components of the chaperone system that helps to maintain the integrity and functionality of the cellular proteome. Hsp70s bind to a large variety of peptide substrates through their substrate binding domain (SBD) that recognizes short hydrophobic sequence present in most cellular proteins. The cycle of substrate binding and release is driven by ATP-induced allosteric changes to Hsp70, when Hsp70 switches between ATP-bound and ADP-bound states. Thus, ATP binding and hydrolysis are essential in vitro and in vivo for the chaperone activity of Hsp70 proteins. Hsp70 activity and function is further controlled by its interaction with a divergent group of proteins, the so-called cochaperones. Many cochaperones contain a TPR domain, which represents the binding site for Hsp70 C-terminal structures. This thesis focuses on the structural and functional analysis of a conformation-specific interaction between human cytosolic Hsp70 and the TPR domain containing coc |
|---|---|
| Popis jednotky: | Vedoucí práce: Bořivoj Vojtěšek Součástí přílohy je separát: Novel entropically driven conformation-specific interactions with Tomm34 protein modulate Hsp70 protein folding and ATPase activities; Molecular and cellular proteomics, 2016, 15.5, 1710-1727 |
| Fyzický popis: | 119 listů, 18 nečíslovaných listů příloh |