Analýza konformačně specifické interakce chaperonu Hsp70 s kochaperonem Tomm34 - Ďurech, Michal (2016)
Proteiny Hsp70 představují důležitou součást chaperonového systému, který pomáhá udržovat integritu a funkčnost buněčného proteomu. Tyto proteiny jsou schopny vázat velké množství peptidových substrátů pomocí substrát-vazebné domény (SBD), která rozeznává krátkou hydrofobní sekvenci přítomnou ve většině buněčných proteinů. Vazba a následná disociace substrátu je závislá na ATP-indukovaném alosterickém pohybu Hsp70, při němž dochází k přepínání mezi ATP-vázanou a ADP-vázanou konformací. Vazba a hydrolýza ATP je proto nezbytná pro in vitro a in vivo chaperonovou aktivitu proteinů Hsp70. Aktivita a funkce Hsp70 je dále řízena interakcí s rozmanitou skupinou proteinů, tzv. kochaperonů. Řada kochaperonů obsahuje ve své struktuře TPR doménu, která představuje vazebné místo pro C-koncové struktury proteinů Hsp70. Tato práce se zabývá strukturní a funkční analýzou konformačně specifické interakce lidského cytosolického proteinu Hsp70 s TPR kochaperonem Tomm34. Protein Tomm34 specificky rozezná