Influence of foreign molecules on the self-assembly of amphiphilic peptides /
Samouspořádané struktury peptidů mohou být pro buňky životně důležité nebo naopak smrtelné, a proto je důležité vědět jak cizí molekuly přidané k samouspořádaným systémům ovlivňují morfologii a kinetiku výsledně vznikajících struktur. Takto nově vznikající struktury mohou být předpokladem pro vznik...
Uloženo v:
| Hlavní autor: | |
|---|---|
| Další autoři: | |
| Typ dokumentu: | VŠ práce nebo rukopis |
| Jazyk: | Angličtina |
| Vydáno: |
2016
|
| Témata: | |
| On-line přístup: | http://is.muni.cz/th/357524/prif_m/ |
| Shrnutí: | Samouspořádané struktury peptidů mohou být pro buňky životně důležité nebo naopak smrtelné, a proto je důležité vědět jak cizí molekuly přidané k samouspořádaným systémům ovlivňují morfologii a kinetiku výsledně vznikajících struktur. Takto nově vznikající struktury mohou být předpokladem pro vznik a vývoj nových léčiv nebo biomateriálů. Navzdory vývoji I výzkumu z posledních let nejsou dostupné zdroje o středně velkých komplexních samouspořádaných a stabilních strukturách. Hlavním cílem této diplomové práce je studium morfologie a a četnost výskytu modelových proteinových agregátů v závislosti na různých podmínkách pomocí počítačových simulací metodou Monte Carlo. Studovali jsme agregaci modelových proteinů odpovídajících amfifilními alfa-helixům v přítomnosti malých hydrofobních částic. Výsledkem bylo vytváření větších agregátů, nejčastěji tetramerů, pentamerů nebo hexamerů, které bez přítomnosti hydrofobních částic nebyly nevytvářeny vůbec. Maximální zisk těchto větších ... Self assembly peptide structures can be essential for living cells and organisms and therefore it is important to know how foreign molecules added to self assembly sys-tems affect the morphology and kinetics of nascent structures. These structures can be a precursor of formation for new drugs or biomaterials. Against the progress in research and development of new structures, there are no available resources about middle complex self assembly structures. Aim of our thesis is to study the morphology and presence frequency of model pro-tein aggregates according to different conditions made in computer simulation of Monte Carlo. We have studied the aggregation of modeled proteins that responds to amhiphilic alpha helixes in the presence of small hydrophobic particles. The results are larger aggregates commonly tetramers, pentamers and hexamers. These particles did not occur without the presence of hydrophobic particles. The maximal yield of the bigger aggregates was around 25% in the ... |
|---|---|
| Popis jednotky: | Vedoucí práce: Robert Vácha |
| Fyzický popis: | 68 listů |