Strukturní a funkční analýza TPR ko-chaperonů Hsp70/Hsp90 /
Proteostatické mechanismy udržující chod buněčného proteinového prostředí významně závisejí na funkci molekulárních chaperonů Hsp70 a Hsp90. Spektrum dějů, kterých se molekulární chaperony účastní, je řízeno strukturně a funkčně rozmanitou skupinou proteinů, tzv. ko-chaperonů. Tyto proteiny se asoci...
Uloženo v:
| Hlavní autor: | |
|---|---|
| Další autoři: | |
| Typ dokumentu: | VŠ práce nebo rukopis |
| Jazyk: | Čeština |
| Vydáno: |
2015
|
| Témata: | |
| On-line přístup: | http://is.muni.cz/th/184375/prif_d/ |
| Shrnutí: | Proteostatické mechanismy udržující chod buněčného proteinového prostředí významně závisejí na funkci molekulárních chaperonů Hsp70 a Hsp90. Spektrum dějů, kterých se molekulární chaperony účastní, je řízeno strukturně a funkčně rozmanitou skupinou proteinů, tzv. ko-chaperonů. Tyto proteiny se asociují s molekulárními chaperony a ovlivňují jejich aktivitu a lokalizaci. Řada ko-chaperonů obsahuje ve své struktuře TPR doménu, která představuje vazebné místo pro molekulární chaperony. Lidský proteom obsahuje dosud neanotované proteiny s TPR doménami, které mohou sloužit jako interakční rozhraní pro vazbu molekulárních chaperonů. Zároveň existují TPR proteiny, jejichž vazba k chaperonům již byla prokázána, ale detailní analýza topologie této vazby chybí. V této práci jsme se zabývali vazebnými vlastnostmi funkčně neanotovaných proteinů LONRF1-3, které obsahují TPR a RING doménu. Naše výsledky ukazují, že protein LONRF2 se vyskytuje v buněčné struktuře akumulující proteinové agregáty. Prote Cellular proteostasis is largely dependent on the activity of molecular chaperones Hsp70 and Hsp90. The spectrum of processes involving molecular chaperones is governed by structurally and functionally divergent group of proteins called co-chaperones. These proteins interact with molecular chaperones and influence their activity and localization. Many co-chaperones contain TPR domain which represents the binding site for chaperones. Human proteome contains so far un-annotated proteins with TPR domains, which might serve as an interaction interface for chaperone binding. There are also proteins known to bind chaperones, but the detailed analysis of the interaction topology is still missing. In this thesis we focused on the interaction studies of functionally un-annotated LONRF1-3 proteins, which contain TPR and RING domains. Our results show that LONRF2 protein is localized in cellular structures accumulating aggregated proteins. LONRF3 protein is localized in nucleus, where it particip |
|---|---|
| Popis jednotky: | Vedoucí práce: Bořivoj Vojtěšek Součástí přílohy je separát z: The journal of biological chemistry, 289 (2014), 14, 9887-9901 |
| Fyzický popis: | 109 listů, 15 nečíslovaných listů příloh |