Strukturní a funkční analýza TPR ko-chaperonů Hsp70/Hsp90 /
Proteostatické mechanismy udržující chod buněčného proteinového prostředí významně závisejí na funkci molekulárních chaperonů Hsp70 a Hsp90. Spektrum dějů, kterých se molekulární chaperony účastní, je řízeno strukturně a funkčně rozmanitou skupinou proteinů, tzv. ko-chaperonů. Tyto proteiny se asoci...
Uloženo v:
Hlavní autor: | |
---|---|
Další autoři: | |
Typ dokumentu: | VŠ práce nebo rukopis |
Jazyk: | Čeština |
Vydáno: |
2015
|
Témata: | |
On-line přístup: | http://is.muni.cz/th/184375/prif_d/ |
LEADER | 05431ctm a22008057i 4500 | ||
---|---|---|---|
001 | MUB01006351313 | ||
003 | CZ BrMU | ||
005 | 20210202212011.0 | ||
008 | 151023s2015 xr ||||| |||||||||||cze d | ||
STA | |a POSLANO DO SKCR |b 2016-08-11 | ||
035 | |a (ISMU-VSKP)202688 | ||
040 | |a BOD114 |b cze |d BOD035 |e rda | ||
072 | 7 | |a 577 |x Biochemie. Molekulární biologie. Biofyzika |2 Konspekt |9 2 | |
080 | |a 577.112 |2 MRF | ||
080 | |a 577.112.4 |2 MRF | ||
100 | 1 | |a Trčka, Filip |7 xx0228680 |% UČO 184375 |4 dis | |
242 | 1 | 0 | |a Structural and functional analysis of Hsp70/Hsp90 TPR co-chaperones |y eng |
245 | 1 | 0 | |a Strukturní a funkční analýza TPR ko-chaperonů Hsp70/Hsp90 / |c Filip Trčka |
264 | 0 | |c 2015 | |
300 | |a 109 listů, 15 nečíslovaných listů příloh | ||
336 | |a text |b txt |2 rdacontent | ||
337 | |a bez média |b n |2 rdamedia | ||
338 | |a svazek |b nc |2 rdacarrier | ||
500 | |a Vedoucí práce: Bořivoj Vojtěšek | ||
500 | |a Součástí přílohy je separát z: The journal of biological chemistry, 289 (2014), 14, 9887-9901 | ||
502 | |a Dizertace (Ph.D.)--Masarykova univerzita, Přírodovědecká fakulta, 2015 | ||
520 | 2 | |a Proteostatické mechanismy udržující chod buněčného proteinového prostředí významně závisejí na funkci molekulárních chaperonů Hsp70 a Hsp90. Spektrum dějů, kterých se molekulární chaperony účastní, je řízeno strukturně a funkčně rozmanitou skupinou proteinů, tzv. ko-chaperonů. Tyto proteiny se asociují s molekulárními chaperony a ovlivňují jejich aktivitu a lokalizaci. Řada ko-chaperonů obsahuje ve své struktuře TPR doménu, která představuje vazebné místo pro molekulární chaperony. Lidský proteom obsahuje dosud neanotované proteiny s TPR doménami, které mohou sloužit jako interakční rozhraní pro vazbu molekulárních chaperonů. Zároveň existují TPR proteiny, jejichž vazba k chaperonům již byla prokázána, ale detailní analýza topologie této vazby chybí. V této práci jsme se zabývali vazebnými vlastnostmi funkčně neanotovaných proteinů LONRF1-3, které obsahují TPR a RING doménu. Naše výsledky ukazují, že protein LONRF2 se vyskytuje v buněčné struktuře akumulující proteinové agregáty. Prote |% cze | |
520 | 2 | 9 | |a Cellular proteostasis is largely dependent on the activity of molecular chaperones Hsp70 and Hsp90. The spectrum of processes involving molecular chaperones is governed by structurally and functionally divergent group of proteins called co-chaperones. These proteins interact with molecular chaperones and influence their activity and localization. Many co-chaperones contain TPR domain which represents the binding site for chaperones. Human proteome contains so far un-annotated proteins with TPR domains, which might serve as an interaction interface for chaperone binding. There are also proteins known to bind chaperones, but the detailed analysis of the interaction topology is still missing. In this thesis we focused on the interaction studies of functionally un-annotated LONRF1-3 proteins, which contain TPR and RING domains. Our results show that LONRF2 protein is localized in cellular structures accumulating aggregated proteins. LONRF3 protein is localized in nucleus, where it particip |9 eng |
655 | 7 | |a disertace |7 fd132024 |2 czenas | |
655 | 9 | |a dissertations |2 eczenas | |
658 | |a Biologie (čtyřleté) |b Molekulární a buněčná biologie |c PřF D-BI4 MBBI (MBBI) |2 CZ-BrMU | ||
650 | 0 | 2 | |a HSP70 Heat-Shock Proteins |
650 | 0 | 2 | |a HSP90 Heat-Shock Proteins |
650 | 0 | 2 | |a Molecular Chaperones |
650 | 0 | 2 | |a Phosphorylation |
650 | 0 | 2 | |a Protein Processing, Post-Translational |
650 | 0 | 7 | |a fosforylace |2 czmesh |
650 | 0 | 7 | |a ko-chaperoy |2 CZ-BrMU |
650 | 0 | 7 | |a molekulární chaperony |2 czmesh |
650 | 0 | 7 | |a posttranslační úpravy proteinů |2 czmesh |
650 | 0 | 7 | |a proteiny tepelného šoku HSP70 |2 czmesh |
650 | 0 | 7 | |a proteiny tepelného šoku HSP90 |2 czmesh |
650 | 0 | 7 | |a TRP doména |2 CZ-BrMU |
650 | 0 | 9 | |a co-chaperones |2 eCZ-BrMU |
650 | 0 | 9 | |a TPR domain |2 eCZ-BrMU |
700 | 1 | |a Vojtěšek, Bořivoj, |d 1960- |7 xx0001694 |% UČO 25100 |4 ths | |
710 | 2 | |a Masarykova univerzita. |b Ústav experimentální biologie |7 mzk2008412438 |4 dgg | |
856 | 4 | 1 | |u http://is.muni.cz/th/184375/prif_d/ |
CAT | |c 20151023 |l MUB01 |h 0421 | ||
CAT | |a HANAV |b 02 |c 20151026 |l MUB01 |h 1140 | ||
CAT | |a BATCH |b 00 |c 20151226 |l MUB01 |h 0559 | ||
CAT | |a MENSIKOVA |b 02 |c 20160809 |l MUB01 |h 1521 | ||
CAT | |a MENSIKOVA |b 02 |c 20160809 |l MUB01 |h 1535 | ||
CAT | |c 20160811 |l MUB01 |h 1142 | ||
CAT | |a HANAV |b 02 |c 20160926 |l MUB01 |h 1050 | ||
CAT | |a HANAV |b 02 |c 20161031 |l MUB01 |h 1659 | ||
CAT | |a VASICEKX |b 02 |c 20170413 |l MUB01 |h 1419 | ||
CAT | |a HANAV |b 02 |c 20170925 |l MUB01 |h 1620 | ||
CAT | |c 20200306 |l MUB01 |h 1847 | ||
CAT | |c 20210121 |l MUB01 |h 1011 | ||
CAT | |a PTICHAX |b 02 |c 20210202 |l MUB01 |h 2120 | ||
CAT | |c 20210614 |l MUB01 |h 1016 | ||
CAT | |c 20210614 |l MUB01 |h 2003 | ||
CAT | |a BATCH |b 00 |c 20210724 |l MUB01 |h 1241 | ||
CAT | |c 20220201 |l MUB01 |h 1210 | ||
CAT | |a VACOVAX |b 02 |c 20230901 |l MUB01 |h 0911 | ||
LOW | |a POSLANO DO SKCR |b 2016-08-11 | ||
994 | - | 1 | |l MUB01 |l MUB01 |m VYSPR |1 KUK |a Knihovna univ. kampusu |2 SKLAD |b KUK - sklad |3 PřF-K-13036 |6 3285010521 |5 3285010521 |8 20160809 |f 71 |f Prezenční SKLAD |r 20160809 |s převod |
AVA | |a MED50 |b KUK |c KUK - sklad |d PřF-K-13036 |e available |t K dispozici |f 1 |g 0 |h N |i 0 |j SKLAD |