Strukturní a funkční analýza TPR ko-chaperonů Hsp70/Hsp90 /

Proteostatické mechanismy udržující chod buněčného proteinového prostředí významně závisejí na funkci molekulárních chaperonů Hsp70 a Hsp90. Spektrum dějů, kterých se molekulární chaperony účastní, je řízeno strukturně a funkčně rozmanitou skupinou proteinů, tzv. ko-chaperonů. Tyto proteiny se asoci...

Celý popis

Uloženo v:
Podrobná bibliografie
Hlavní autor: Trčka, Filip (Autor práce)
Další autoři: Vojtěšek, Bořivoj, 1960- (Vedoucí práce)
Typ dokumentu: VŠ práce nebo rukopis
Jazyk:Čeština
Vydáno: 2015
Témata:
On-line přístup:http://is.muni.cz/th/184375/prif_d/
Obálka
LEADER 05431ctm a22008057i 4500
001 MUB01006351313
003 CZ BrMU
005 20210202212011.0
008 151023s2015 xr ||||| |||||||||||cze d
STA |a POSLANO DO SKCR  |b 2016-08-11 
035 |a (ISMU-VSKP)202688 
040 |a BOD114  |b cze  |d BOD035  |e rda 
072 7 |a 577  |x Biochemie. Molekulární biologie. Biofyzika  |2 Konspekt  |9 2 
080 |a 577.112  |2 MRF 
080 |a 577.112.4  |2 MRF 
100 1 |a Trčka, Filip  |7 xx0228680  |% UČO 184375  |4 dis 
242 1 0 |a Structural and functional analysis of Hsp70/Hsp90 TPR co-chaperones  |y eng 
245 1 0 |a Strukturní a funkční analýza TPR ko-chaperonů Hsp70/Hsp90 /  |c Filip Trčka 
264 0 |c 2015 
300 |a 109 listů, 15 nečíslovaných listů příloh 
336 |a text  |b txt  |2 rdacontent 
337 |a bez média  |b n  |2 rdamedia 
338 |a svazek  |b nc  |2 rdacarrier 
500 |a Vedoucí práce: Bořivoj Vojtěšek 
500 |a Součástí přílohy je separát z: The journal of biological chemistry, 289 (2014), 14, 9887-9901 
502 |a Dizertace (Ph.D.)--Masarykova univerzita, Přírodovědecká fakulta, 2015 
520 2 |a Proteostatické mechanismy udržující chod buněčného proteinového prostředí významně závisejí na funkci molekulárních chaperonů Hsp70 a Hsp90. Spektrum dějů, kterých se molekulární chaperony účastní, je řízeno strukturně a funkčně rozmanitou skupinou proteinů, tzv. ko-chaperonů. Tyto proteiny se asociují s molekulárními chaperony a ovlivňují jejich aktivitu a lokalizaci. Řada ko-chaperonů obsahuje ve své struktuře TPR doménu, která představuje vazebné místo pro molekulární chaperony. Lidský proteom obsahuje dosud neanotované proteiny s TPR doménami, které mohou sloužit jako interakční rozhraní pro vazbu molekulárních chaperonů. Zároveň existují TPR proteiny, jejichž vazba k chaperonům již byla prokázána, ale detailní analýza topologie této vazby chybí. V této práci jsme se zabývali vazebnými vlastnostmi funkčně neanotovaných proteinů LONRF1-3, které obsahují TPR a RING doménu. Naše výsledky ukazují, že protein LONRF2 se vyskytuje v buněčné struktuře akumulující proteinové agregáty. Prote  |% cze 
520 2 9 |a Cellular proteostasis is largely dependent on the activity of molecular chaperones Hsp70 and Hsp90. The spectrum of processes involving molecular chaperones is governed by structurally and functionally divergent group of proteins called co-chaperones. These proteins interact with molecular chaperones and influence their activity and localization. Many co-chaperones contain TPR domain which represents the binding site for chaperones. Human proteome contains so far un-annotated proteins with TPR domains, which might serve as an interaction interface for chaperone binding. There are also proteins known to bind chaperones, but the detailed analysis of the interaction topology is still missing. In this thesis we focused on the interaction studies of functionally un-annotated LONRF1-3 proteins, which contain TPR and RING domains. Our results show that LONRF2 protein is localized in cellular structures accumulating aggregated proteins. LONRF3 protein is localized in nucleus, where it particip  |9 eng 
655 7 |a disertace  |7 fd132024  |2 czenas 
655 9 |a dissertations  |2 eczenas 
658 |a Biologie (čtyřleté)  |b Molekulární a buněčná biologie  |c PřF D-BI4 MBBI (MBBI)  |2 CZ-BrMU 
650 0 2 |a HSP70 Heat-Shock Proteins 
650 0 2 |a HSP90 Heat-Shock Proteins 
650 0 2 |a Molecular Chaperones 
650 0 2 |a Phosphorylation 
650 0 2 |a Protein Processing, Post-Translational 
650 0 7 |a fosforylace  |2 czmesh 
650 0 7 |a ko-chaperoy  |2 CZ-BrMU 
650 0 7 |a molekulární chaperony  |2 czmesh 
650 0 7 |a posttranslační úpravy proteinů  |2 czmesh 
650 0 7 |a proteiny tepelného šoku HSP70  |2 czmesh 
650 0 7 |a proteiny tepelného šoku HSP90  |2 czmesh 
650 0 7 |a TRP doména  |2 CZ-BrMU 
650 0 9 |a co-chaperones  |2 eCZ-BrMU 
650 0 9 |a TPR domain  |2 eCZ-BrMU 
700 1 |a Vojtěšek, Bořivoj,  |d 1960-  |7 xx0001694  |% UČO 25100  |4 ths 
710 2 |a Masarykova univerzita.  |b Ústav experimentální biologie  |7 mzk2008412438  |4 dgg 
856 4 1 |u http://is.muni.cz/th/184375/prif_d/ 
CAT |c 20151023  |l MUB01  |h 0421 
CAT |a HANAV  |b 02  |c 20151026  |l MUB01  |h 1140 
CAT |a BATCH  |b 00  |c 20151226  |l MUB01  |h 0559 
CAT |a MENSIKOVA  |b 02  |c 20160809  |l MUB01  |h 1521 
CAT |a MENSIKOVA  |b 02  |c 20160809  |l MUB01  |h 1535 
CAT |c 20160811  |l MUB01  |h 1142 
CAT |a HANAV  |b 02  |c 20160926  |l MUB01  |h 1050 
CAT |a HANAV  |b 02  |c 20161031  |l MUB01  |h 1659 
CAT |a VASICEKX  |b 02  |c 20170413  |l MUB01  |h 1419 
CAT |a HANAV  |b 02  |c 20170925  |l MUB01  |h 1620 
CAT |c 20200306  |l MUB01  |h 1847 
CAT |c 20210121  |l MUB01  |h 1011 
CAT |a PTICHAX  |b 02  |c 20210202  |l MUB01  |h 2120 
CAT |c 20210614  |l MUB01  |h 1016 
CAT |c 20210614  |l MUB01  |h 2003 
CAT |a BATCH  |b 00  |c 20210724  |l MUB01  |h 1241 
CAT |c 20220201  |l MUB01  |h 1210 
CAT |a VACOVAX  |b 02  |c 20230901  |l MUB01  |h 0911 
LOW |a POSLANO DO SKCR  |b 2016-08-11 
994 - 1 |l MUB01  |l MUB01  |m VYSPR  |1 KUK  |a Knihovna univ. kampusu  |2 SKLAD  |b KUK - sklad  |3 PřF-K-13036  |6 3285010521  |5 3285010521  |8 20160809  |f 71  |f Prezenční SKLAD  |r 20160809  |s převod 
AVA |a MED50  |b KUK  |c KUK - sklad  |d PřF-K-13036  |e available  |t K dispozici  |f 1  |g 0  |h N  |i 0  |j SKLAD