Identifikace interakčních partnerů Esc2 podílejících se na DNA opravě
Buněčný genom je neustále vystavován řadě exogenních a endogenních vlivů, které způsobují až jeden milion poškození DNA za den. Pokud nejsou tato poškození opravena, mohou vést k škodlivým mutacím, zástavě buněčného cyklu či dokonce k buněčné smrti. Proto se v buňkách vyvinulo několik DNA opravných...
Uloženo v:
| Hlavní autor: | |
|---|---|
| Další autoři: | |
| Typ dokumentu: | VŠ práce nebo rukopis |
| Jazyk: | Angličtina |
| Vydáno: |
2014
|
| Témata: | |
| On-line přístup: | http://is.muni.cz/th/393363/prif_b/ |
| Shrnutí: | Buněčný genom je neustále vystavován řadě exogenních a endogenních vlivů, které způsobují až jeden milion poškození DNA za den. Pokud nejsou tato poškození opravena, mohou vést k škodlivým mutacím, zástavě buněčného cyklu či dokonce k buněčné smrti. Proto se v buňkách vyvinulo několik DNA opravných mechanismů, které tomu mohou zabránit. Esc2, protein vyskytující se u Saccharomyces cerevisiae, má sice doposud neznámou biochemickou funkci, nicméně se v posledních letech ukázalo, že hraje roli při opravě poškozené DNA. Nejvýraznější vlastností tohoto proteinu je fakt, že obsahuje dvě C-terminální domény, které vykazují vysokou strukturní podobnost se SUMO proteinem. V této práci jsme se zaměřili na identifikaci nových interakčních partnerů Esc2, které se podílejí na rekombinační opravě. To by nám mohlo pomoci najít DNA opravné dráhy, na kterých se Esc2 podílí a přiblížit se tak k objasnění jeho úlohy v udržování genomové stability. The cellular genome is constantly being exposed to a variety of exogenous and endogenous factors that can result in more than a million DNA lesions per day. These, if left unrepaired, might lead to deleterious mutations, cell cycle arrest or even cell death. To counter this, several highly effective DNA repair mechanisms have developed in cells. In the recent years, Esc2, a Saccharomyces cerevisiae protein with a largely unknown biochemical function, has been implied to play a role in the repair of damaged DNA. The most striking feature of this protein is that it contains two C terminal domains that share a high structural similarity with the SUMO protein. In this work, we aim to identify new interaction partners of Esc2 that are known to be involved in recombination repair. This would help us to pin down the pathways in which Esc2 is involved when dealing with DNA damage thus coming one step closer to uncovering its role in maintaining genome stability. |
|---|---|
| Popis jednotky: | Vedoucí práce: Lumír Krejčí |
| Fyzický popis: | 53 l. : il. |