Funkční charakterizace domén rostlinné telomerázy

Telomeráza je enzym s charakterem ribonukleoproteinu, který přidává repetice telomerové DNA na konce lineárních eukaryotických chromozomů. Tato aktivita je klíčová pro dlouhodobé udržení stability genomu a sebeobnovy buněk. V kontrastu s telomerázami savců, které byly intenzivně studovány kvůli jeji...

Celý popis

Uloženo v:
Podrobná bibliografie
Hlavní autor: Majerská, Jana (Autor práce)
Další autoři: Procházková Schrumpfová, Petra, 1978- (Vedoucí práce)
Typ dokumentu: VŠ práce nebo rukopis
Jazyk:Angličtina
Vydáno: 2012
Témata:
On-line přístup:http://is.muni.cz/th/268693/prif_m/
Obálka
LEADER 06014ctm a22007457a 4500
001 MUB01000851253
003 CZ BrMU
005 20200421164347.0
008 130209s2012 xr ||||| |||||||||||eng d
STA |a POSLANO DO SKCR  |b 2020-08-05 
035 |a (ISMU-VSKP)207533 
040 |a BOD114  |b cze  |d BOD004 
072 7 |a 577  |x Biochemie. Molekulární biologie. Biofyzika  |2 Konspekt  |9 2 
080 |a 577.122  |2 MRF 
080 |a 577.152.9:577.213.3  |2 MRF 
080 |a 582.683.2  |2 MRF 
100 1 |a Majerská, Jana  |% UČO 268693  |* [absolvent PřírF MU]  |4 dis 
242 1 0 |a Functional characterisation of plant telomerase domains  |y eng 
245 1 0 |a Funkční charakterizace domén rostlinné telomerázy  |h [rukopis] /  |c Jana Majerská 
260 |c 2012 
300 |a 76 l., [4]l. příl. +  |e 1 CD-ROM 
500 |a Vedoucí práce: Petra Procházková Schrumpfová 
502 |a Diplomová práce (Mgr.)--Masarykova univerzita, Přírodovědecká fakulta, 2013 
520 2 |a Telomeráza je enzym s charakterem ribonukleoproteinu, který přidává repetice telomerové DNA na konce lineárních eukaryotických chromozomů. Tato aktivita je klíčová pro dlouhodobé udržení stability genomu a sebeobnovy buněk. V kontrastu s telomerázami savců, které byly intenzivně studovány kvůli jejich potenciálnímu dopadu na zdraví člověka, o telomerázách rostlin je toho známo jen velmi málo. Například je nejasné, jak domény rostlinné telomerázy interagují při sestavování funkčního enzymového komplexu a jaké mechanizmy regulují aktivitu rostlinné telomerázy a její migraci k telomerám. Abychom byli schopni zodpovědět tyto otázky, studovali jsme protein-proteinové interakce katalytické podjednotky telomerázy modelové rostliny Arabidopsis thaliana (AtTERT). S využitím buněčných kultur exprimujících epitopem značenou N-koncovou doménu AtTERT a moderního vysokovýkonného přístupu založeného na tandemové afinitní purifikaci následované LC-MS/MS, jsme identifikovali AtPot1a, což je známý interakční partner AtTERT, ale i množství dalších kandidátních interakčních partnerů vhodných pro další výzkum. Kromě toho jsme analyzovali vzájemné interakce mezi doménami AtTERT za účelem odhalení možné oligomerizace a hledali možné interakce s telomer-vazebnými proteiny. Přestože funkční význam pozorovaných interakcí bude ještě potřebné stanovit, naše výsledky poskytují cenný náhled do interaktomu a architektury telomerázového komplexu rostlin.  |% cze 
520 2 9 |a Telomerase is a ribonucleoprotein enzyme that adds telomeric DNA repeats to the ends of linear eukaryotic chromosomes. This activity is critical to long-term genome stability and cell renewal. In contrast to mammalian telomerases that have been intensively studied due to their potential implications for human health, very little is known about telomerases in plants. For example, it remains uncertain how plant telomerase domains interact to assemble a functional enzyme complex, and which mechanisms regulate plant telomerase activity and recruitment to telomeres. To address these questions, we studied protein-protein interactions of the telomerase catalytic subunit from model plant Arabidopsis thaliana (AtTERT). Using cell cultures expressing epitope-tagged N-terminal domain of AtTERT and a modern high-throughput approach based on tandem affinity purification, followed by LC-MS/MS, we identified AtPot1a, a known AtTERT interactor, as well as many other candidate AtTERT interaction partners for future research. In addition, we analysed AtTERT interdomain interactions to reveal potential oligomerization and searched for putative AtTERT interaction with telomeric-sequence binding proteins. Even though the functional significance of observed interactions is yet to be determined, our results provide valuable insight into plant telomerase complex interactome and architecture.  |9 eng 
650 0 7 |a huseníček rolní  |7 ph116928  |2 czenas 
650 0 7 |a interakce protein-protein  |7 ph602153  |2 czenas 
650 0 7 |a telomeráza  |7 ph1020464  |2 czenas 
650 0 7 |a telomery  |2 czmesh 
650 0 9 |a Arabidopsis thaliana  |2 eczenas 
650 0 9 |a protein-protein interaction  |2 eczenas 
650 0 9 |a telomerase  |2 eczenas 
650 0 2 |a Telomere 
655 7 |a diplomové práce  |7 fd132022  |2 czenas 
655 9 |a master's theses  |2 eczenas 
658 |a Experimentální biologie  |b Molekulární biologie a genetika  |c PřF N-EXB BIMG (BIMG)  |2 CZ-BrMU 
700 1 |a Procházková Schrumpfová, Petra,  |d 1978-  |7 mub2011661494  |% UČO 12987  |4 ths 
710 2 |a Masarykova univerzita.  |b Ústav experimentální biologie  |7 mzk2008412438  |4 dgg 
856 4 1 |u http://is.muni.cz/th/268693/prif_m/ 
CAT |c 20130209  |l MUB01  |h 0420 
CAT |a HANAV  |b 02  |c 20130211  |l MUB01  |h 1151 
CAT |a RACLAVSKA  |b 02  |c 20130218  |l MUB01  |h 1640 
CAT |a BATCH  |b 00  |c 20130304  |l MUB01  |h 1535 
CAT |a RACLAVSKA  |b 02  |c 20131216  |l MUB01  |h 1154 
CAT |a RACLAVSKA  |b 02  |c 20131216  |l MUB01  |h 1212 
CAT |a HANAV  |b 02  |c 20140911  |l MUB01  |h 1059 
CAT |c 20140911  |l MUB01  |h 1611 
CAT |c 20140912  |l MUB01  |h 1105 
CAT |c 20150703  |l MUB01  |h 1217 
CAT |c 20150901  |l MUB01  |h 1450 
CAT |c 20150921  |l MUB01  |h 1411 
CAT |a BATCH  |b 00  |c 20151226  |l MUB01  |h 0351 
CAT |c 20170119  |l MUB01  |h 1537 
CAT |c 20200306  |l MUB01  |h 1846 
CAT |a STODULKOVA  |b 02  |c 20200421  |l MUB01  |h 1643 
CAT |c 20200805  |l MUB01  |h 1101 
CAT |c 20210121  |l MUB01  |h 1011 
CAT |c 20210614  |l MUB01  |h 1003 
CAT |c 20210614  |l MUB01  |h 1951 
CAT |a BATCH  |b 00  |c 20210724  |l MUB01  |h 1219 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20230309  |l MUB01  |h 1401 
LOW |a POSLANO DO SKCR  |b 2020-08-05 
994 - 1 |l MUB01  |l MUB01  |m VYSPR  |1 KUK  |a Knihovna univ. kampusu  |2 SKLAD  |b KUK - sklad  |3 PřF-K-11939  |5 3145356920  |8 20130218  |f 71  |f Prezenční SKLAD  |r 20130130  |s převod 
AVA |a MED50  |b KUK  |c KUK - sklad  |d PřF-K-11939  |e available  |t K dispozici  |f 1  |g 0  |h N  |i 0  |j SKLAD