Studium interakcí lidských telomerových proteinů

Telomery jsou nukleoproteinové struktury, které se nacházejí na koncích lineárních chromozomů. Jejich hlavní funkcí je ochrana chromozomových konců před nukleolytickou degradací, opravnými mechanismy buňky a nechtěnou fúzí chromozomů. Kvůli neúplné replikaci při každém buněčném cyklu dochází ke zkra...

Celý popis

Uloženo v:
Podrobná bibliografie
Hlavní autor: Janoušková, Eliška, 1987- (Autor práce)
Další autoři: Hofr, Ctirad, 1974- (Vedoucí práce)
Typ dokumentu: VŠ práce nebo rukopis
Jazyk:Čeština
Vydáno: 2012
Témata:
On-line přístup:http://is.muni.cz/th/258859/prif_m/
Obálka
LEADER 05736ctm a22008057a 4500
001 MUB01000721511
003 CZ BrMU
005 20170118133256.0
008 120628s2012 xr ||||| |||||||||||cze d
STA |a POSLANO DO SKCR  |b 2020-05-07 
035 |a (ISMU-VSKP)207524 
040 |a BOD114  |b cze  |d BOD004 
072 7 |a 577  |x Biochemie. Molekulární biologie. Biofyzika  |2 Konspekt  |9 2 
080 |a 577.112  |2 MRF 
080 |a 577.21  |2 MRF 
100 1 |a Janoušková, Eliška,  |d 1987-  |7 mub2017938317  |% UČO 258859  |4 dis 
242 1 0 |a Study of human telomeric proteins interactions  |y eng 
245 1 0 |a Studium interakcí lidských telomerových proteinů  |h [rukopis] /  |c Eliška Havelková 
260 |c 2012 
300 |a 70 l. 
500 |a Vedoucí práce: Ctirad Hofr 
502 |a Diplomová práce (Mgr.)--Masarykova univerzita, Přírodovědecká fakulta, 2012 
520 2 |a Telomery jsou nukleoproteinové struktury, které se nacházejí na koncích lineárních chromozomů. Jejich hlavní funkcí je ochrana chromozomových konců před nukleolytickou degradací, opravnými mechanismy buňky a nechtěnou fúzí chromozomů. Kvůli neúplné replikaci při každém buněčném cyklu dochází ke zkracování telomer. Jejich opětovné prodlužování zajišťuje enzym telomeráza, který je schopen připojovat volné nukleotidy na konce chromozomů. Na regulaci telomerázové aktivity se významně podílejí proteiny shelterinového komplexu. Tyto proteiny mění prostorové uspořádání telomer tvorbou lasovitých struktur na jejich konci, čímž ovlivňují přístup životně důležitých enzymů k DNA a zprostředkovávají tak změnu signálních drah. Tímto způsobem shelterinové proteiny regulují zprostředkovaně délku telomer a podílejí se tak na procesech stárnutí a nádorové transformace buněk. Tato práce se zabývá studiem telomerových proteinů TRF2 a Rap1, jež jsou součástí shelterinového komplexu. V rámci práce byla určena afinita vazby proteinu TRF2 k DNA a vliv přítomnosti proteinu Rap1 na tuto afinitu. Kvantitativní analýzou pomocí anizotropie fluorescence a gelové retardační analýzy bylo zjištěno, že přítomnost proteinu Rap1 vede ke snížení vazebné afinity proteinu TRF2 k DNA a zároveň k významnému zvýšení selektivity proteinu TRF2 k telomerické DNA.  |% cze 
520 2 9 |a Telomeres are nucleoprotein structures located at linear chromosome ends. The main fuction of telomeres is to protect chromosome ends from nucleolytic degradation, repair mechanisms of a cell and unwanted chromosome fusions. The telomeres shorten due to the incomplete DNA replication after each cycle of cell division. Telomere extension is provided by an enzyme called telomerase which is able to add free nucleotides to the ends of chromosomes. The regulation of telomerase activity is significantly influenced by proteins of the Shelterin complex. These proteins alter the spatial arrangement of telomeres by formation of lariat structures, thereby affect access of essential enzymes to DNA and mediate changes of signaling pathways. In this way, Shelterin proteins regulate telomere length and they participate in the processes of aging and tumor cell transformation. This work is focused on telomeric proteins TRF2 and Rap1 which are the components of Shelterin complex. The binding affinity of of protein TRF2 to DNA and also significantly increases the selectivity of protein TRF2 to telomeric DNA.  |9 eng 
655 7 |a diplomové práce  |7 fd132022  |2 czenas 
655 9 |a master's theses  |2 eczenas 
658 |a Biologie  |b Molekulární biologie a genetika  |c PřF N-BI BIMG (BIMG)  |2 CZ-BrMU 
650 0 2 |a Telomere 
650 0 2 |a Telomeric Repeat Binding Protein 2 
650 0 7 |a protein TRF2  |2 czmesh 
650 0 7 |a shelterin  |2 CZ-BrMU 
650 0 7 |a telomerové proteiny  |2 CZ-BrMU 
650 0 7 |a telomery  |2 czmesh 
650 0 9 |a shelterin  |2 eCZ-BrMU 
650 0 9 |a telomeric proteins  |2 eCZ-BrMU 
700 1 |a Hofr, Ctirad,  |d 1974-  |7 xx0074131  |% UČO 7807  |4 ths 
710 2 |a Masarykova univerzita.  |b Ústav experimentální biologie  |7 mzk2008412438  |4 dgg 
856 4 1 |u http://is.muni.cz/th/258859/prif_m/ 
CAT |c 20120628  |l MUB01  |h 0421 
CAT |a HANAV  |b 02  |c 20120717  |l MUB01  |h 1155 
CAT |a RACLAVSKA  |b 02  |c 20121003  |l MUB01  |h 1247 
CAT |a BATCH  |b 00  |c 20130304  |l MUB01  |h 1433 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20130521  |l MUB01  |h 1459 
CAT |a RACLAVSKA  |b 02  |c 20140103  |l MUB01  |h 1429 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20140107  |l MUB01  |h 1437 
CAT |a HANAV  |b 02  |c 20140808  |l MUB01  |h 1428 
CAT |c 20140911  |l MUB01  |h 1610 
CAT |c 20140912  |l MUB01  |h 1104 
CAT |a HANAV  |b 02  |c 20150806  |l MUB01  |h 1700 
CAT |c 20150901  |l MUB01  |h 1449 
CAT |c 20150921  |l MUB01  |h 1410 
CAT |a BATCH  |b 00  |c 20151226  |l MUB01  |h 0244 
CAT |a HANAV  |b 02  |c 20161219  |l MUB01  |h 1600 
CAT |a HANAV  |b 02  |c 20170118  |l MUB01  |h 1332 
CAT |c 20170119  |l MUB01  |h 1537 
CAT |a HANAV  |b 02  |c 20170901  |l MUB01  |h 1541 
CAT |a HANAV  |b 02  |c 20180321  |l MUB01  |h 1815 
CAT |c 20200306  |l MUB01  |h 1846 
CAT |c 20200507  |l MUB01  |h 1113 
CAT |c 20210121  |l MUB01  |h 1011 
CAT |c 20210614  |l MUB01  |h 0959 
CAT |c 20210614  |l MUB01  |h 1948 
CAT |a BATCH  |b 00  |c 20210724  |l MUB01  |h 1214 
CAT |c 20230310  |l MUB01  |h 1117 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20230920  |l MUB01  |h 2220 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20231106  |l MUB01  |h 1705 
LOW |a POSLANO DO SKCR  |b 2020-05-07 
994 - 1 |l MUB01  |l MUB01  |m VYSPR  |1 KUK  |a Knihovna univ. kampusu  |2 SKLAD  |b KUK - sklad  |3 PřF-K-12086  |5 3145355959  |8 20121003  |f 71  |f Prezenční SKLAD  |r 20121003  |s převod 
AVA |a MED50  |b KUK  |c KUK - sklad  |d PřF-K-12086  |e available  |t K dispozici  |f 1  |g 0  |h N  |i 0  |j SKLAD