Úloha centrální domény v regulaci onkoproteinu Mdm2

Zvýšená exprese onkogenu Mdm2, která vede k ubikvitinylaci nádorového supresoru p53 a k jeho degradaci prostřednictvím proteasomu 26S, je častou příčinou inaktivace p53 v lidských nádorech. Účinná degradace p53 proteinem Mdm2 vyžaduje přítomnost tří funkčních domén proteinu Mdm2: N-koncové domény, k...

Celý popis

Uloženo v:
Podrobná bibliografie
Hlavní autor: Benešová, Jana (Autor práce)
Další autoři: Uldrijan, Stjepan, 1972- (Vedoucí práce)
Typ dokumentu: VŠ práce nebo rukopis
Jazyk:Čeština
Vydáno: 2011
Témata:
On-line přístup:http://is.muni.cz/th/223110/prif_m/
Obálka
LEADER 05300ctm a22007937a 4500
001 MUB01000681259
003 CZ BrMU
005 20190321114530.0
008 110618s2011 xr ||||| |||||||||||cze d
STA |a POSLANO DO SKCR  |b 2019-12-20 
035 |a (ISMU-VSKP)185954 
040 |a BOD114  |b cze  |d BOD004 
072 7 |a 57/59  |x Biologické vědy  |2 Konspekt  |9 2 
080 |a 575.224.2  |2 MRF 
080 |a 577.112.01:575.111  |2 MRF 
080 |a 575.113:616-006.4  |2 MRF 
100 1 |a Benešová, Jana  |% UČO 223110  |* [absolvent PřírF MU, biologie]  |4 dis 
242 1 4 |a The role of the central domain in the regulation of oncoprotein Mdm2  |y eng 
245 1 0 |a Úloha centrální domény v regulaci onkoproteinu Mdm2  |h [rukopis] /  |c Jana Benešová 
260 |c 2011 
300 |a 73 l. 
500 |a Vedoucí práce: Stjepan Uldrijan 
502 |a Diplomová práce (Mgr.)--Masarykova univerzita, Přírodovědecká fakulta, 2011 
520 2 |a Zvýšená exprese onkogenu Mdm2, která vede k ubikvitinylaci nádorového supresoru p53 a k jeho degradaci prostřednictvím proteasomu 26S, je častou příčinou inaktivace p53 v lidských nádorech. Účinná degradace p53 proteinem Mdm2 vyžaduje přítomnost tří funkčních domén proteinu Mdm2: N-koncové domény, která je zodpovědná za vazbu k p53; C-koncové RING domény, která umožňuje vazbu enzymů ubikvitinylační kaskády; a centrální kyselé domény, která je důležitou regulační oblastí, protože je vazebným místem mnoha interagujících partnerů proteinu Mdm2. Ty mohou ovlivnit schopnost Mdm2 správně regulovat p53. V naší laboratoři byl proteomickými technikami identifikován mitochondriální protein TOB3 coby vazebný partner pro Mdm2. Cílem této práce bylo: ověřit interakci proteinů Mdm2-TOB3; určit vliv proteinu TOB3 na schopnost Mdm2 ubikvitinylovat a degradovat p53; stanovit možný vliv TOB3 na vazebné partnery Mdm2, zejména MdmX. Z výsledků vyplývá, že: protein TOB3 se váže k Mdm2 prostřednictvím kysel  |% cze 
520 2 9 |a Over-expression of the Mdm2 oncogene, which is responsible for ubiquitination and excessive degradation of tumour suppressor p53 via the proteasome 26S, is often cause of the inactivation of p53 in human malignancies. There are three domains of protein Mdm2 required for efficient degradation of p53: N-terminal domain, which is responsible for binding to p53; C-terminal RING finger domain, which is important for binding to enzymes of ubiquitilation cascade; central acidic domain, which is very important regulatory region because it is a binding site for a lot of proteins which interact with Mdm2. These proteins can affect the ability of Mdm2 to correctly regulate p53. Mitochondrial protein TOB3 was identified in our laboratory by proteomic techniques as one of the interacting partners of protein Mdm2. The aim of this thesis was: to verify the interaction of proteins Mdm2-TOB3; to determine the role of TOB3 especially for the ability of Mdm2 to ubiquitinate and degrade the tumour suppres  |9 eng 
655 7 |a diplomové práce  |7 fd132022  |2 czenas 
658 |a Biologie  |b Molekulární biologie a genetika  |c PřF N-BI BIMG (BIMG)  |2 CZ-BrMU 
650 0 2 |a Transcription, Genetic 
650 0 7 |a mutace (biologie)  |7 ph123047  |2 czenas 
650 0 7 |a onkogeny  |7 ph191232  |2 czenas 
650 0 7 |a protein p53  |2 CZ-BrMU 
650 0 7 |a proteomika  |7 ph347581  |2 czenas 
650 0 7 |a genetická transkripce  |2 czmesh 
650 0 9 |a mutation (biology)  |2 eczenas 
650 0 9 |a oncogenes  |2 eczenas 
650 0 9 |a proteomics  |2 eczenas 
700 1 |a Uldrijan, Stjepan,  |d 1972-  |7 xx0136347  |% UČO 104691  |4 ths 
710 2 |a Masarykova univerzita.  |b Ústav experimentální biologie  |7 mzk2008412438  |4 dgg 
856 4 1 |u http://is.muni.cz/th/223110/prif_m/ 
CAT |c 20110618  |l MUB01  |h 0421 
CAT |a RACLAVSKA  |b 00  |c 20110722  |l MUB01  |h 0924 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20111103  |l MUB01  |h 1227 
CAT |a batch  |b 00  |c 20120324  |l MUB01  |h 0149 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20120412  |l MUB01  |h 0949 
CAT |a MENSIKOVA  |b 02  |c 20120814  |l MUB01  |h 1015 
CAT |a HANAV  |b 02  |c 20120910  |l MUB01  |h 1347 
CAT |a BATCH  |b 00  |c 20130304  |l MUB01  |h 1244 
CAT |a HANAV  |b 02  |c 20140828  |l MUB01  |h 1219 
CAT |a HANAV  |b 02  |c 20141210  |l MUB01  |h 1144 
CAT |a HANAV  |b 02  |c 20150804  |l MUB01  |h 1806 
CAT |c 20150901  |l MUB01  |h 1447 
CAT |c 20150921  |l MUB01  |h 1408 
CAT |a HANAV  |b 02  |c 20151124  |l MUB01  |h 1053 
CAT |a BATCH  |b 00  |c 20151226  |l MUB01  |h 0159 
CAT |a HANAV  |b 02  |c 20160216  |l MUB01  |h 1208 
CAT |a HANAV  |b 02  |c 20160906  |l MUB01  |h 1344 
CAT |a HANAV  |b 02  |c 20170828  |l MUB01  |h 2353 
CAT |a FUKSOVAX  |b 02  |c 20190321  |l MUB01  |h 1145 
CAT |c 20191220  |l MUB01  |h 1300 
CAT |a VACOVAX  |b 02  |c 20201014  |l MUB01  |h 1054 
CAT |c 20210614  |l MUB01  |h 0954 
CAT |c 20210614  |l MUB01  |h 1943 
CAT |a BATCH  |b 00  |c 20210724  |l MUB01  |h 1206 
CAT |c 20220201  |l MUB01  |h 1210 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20221018  |l MUB01  |h 0007 
LOW |a POSLANO DO SKCR  |b 2019-12-20 
994 - 1 |l MUB01  |l MUB01  |m VYSPR  |1 KUK  |a Knihovna univ. kampusu  |2 SKLAD  |b KUK - sklad  |3 PřF-K-12877  |5 3145352262  |8 20110722  |f 71  |f Prezenční SKLAD  |r 20110629  |s převod 
AVA |a MED50  |b KUK  |c KUK - sklad  |d PřF-K-12877  |e available  |t K dispozici  |f 1  |g 0  |h N  |i 0  |j SKLAD