Strukturní analýza proteinů pomocí NMR spektroskopie

Tato práce se věnuje metodě zvané NMR spektroskopie a její aplikaci při studiu proteinových molekul. Na začátku obsahuje krátké přiblížení transkripce a účastnícího se proteinu Nrd1, jehož CTD - interagující doménu, respektive přiřazení peptidové páteře, se tato práce zabývá. V teoretické části se t...

Celý popis

Uloženo v:
Podrobná bibliografie
Hlavní autor: Andrejs, Jiří (Autor práce)
Další autoři: Štefl, Richard, 1975- (Vedoucí práce)
Typ dokumentu: VŠ práce nebo rukopis
Jazyk:Čeština
Vydáno: 2009.
Témata:
On-line přístup:http://is.muni.cz/th/211528/prif_b/
Obálka
Popis
Shrnutí:Tato práce se věnuje metodě zvané NMR spektroskopie a její aplikaci při studiu proteinových molekul. Na začátku obsahuje krátké přiblížení transkripce a účastnícího se proteinu Nrd1, jehož CTD - interagující doménu, respektive přiřazení peptidové páteře, se tato práce zabývá. V teoretické části se tato práce věnuje popisu principu metody NMR spektroskopie. V části nazvané Metody a materiály se věnuje její aplikaci při studiu proteinových molekul, zejména postupu přiřazování peptidové páteře proteinu, a popisu jednotlivých použitých spekter. A nakonec ve výsledcích je obsažena tabulka obsahující přiřazenou peptidovou páteř CID u proteinu Nrd1.
This work is dedicated to the method called NMR spectroscopy and its applications to study of a protein molekul. The work introduces the proces of transcription termination and focuses on the CTD - interaction domain of Nrd1 protein, which plays a key role in poly(A) independent transcription termination. The theoretic part of this work describes the principles of the NMR spectroscopy. The part called Methods and Materials describes the applications of this method to study the protein molecules, especially the assignement of the protein backbone and description of the used spectras. The final parts, Results and Discussions, present achieved results, including the table of chemical shifts for the CID domain of Nrd1 protein.
Popis jednotky:Vedoucí práce: Richard Štefl.
Fyzický popis:43 l. + 4 l. příl.