Proteinové inženýrství lektinů - zapojení cíleně řízené mutageneze pro konstrukci nových proteinů
Lektiny jsou proteiny vázající specificky, reverzibilně a nekovalentně sacharidy. Interakce lektin - sacharid hraje důležitou roli v buněčných rozpoznávacích procesech. V případě bakteriálních lektinů hrají klíčovou úlohu v rozpoznávání sacharidových struktur na povrchu hostitelských buněk a tím umo...
Uloženo v:
| Hlavní autor: | |
|---|---|
| Další autoři: | |
| Typ dokumentu: | VŠ práce nebo rukopis |
| Jazyk: | Čeština |
| Vydáno: |
2008.
|
| Témata: | |
| On-line přístup: | http://is.muni.cz/th/77638/prif_m/ |
| Shrnutí: | Lektiny jsou proteiny vázající specificky, reverzibilně a nekovalentně sacharidy. Interakce lektin - sacharid hraje důležitou roli v buněčných rozpoznávacích procesech. V případě bakteriálních lektinů hrají klíčovou úlohu v rozpoznávání sacharidových struktur na povrchu hostitelských buněk a tím umožňují jejich adhezi, která je prvním krokem v rozvoji infekce. Potenciální využití antiadhezivních terapeutik nabývá v souvislosti se vznikem patogenních kmenů rezistentních k antibiotikům stále většího významu. Chromobacterium violaceum je podmíněný patogen, který může u lidí způsobovat závažné infekce, které můžou u imunodeficientních pacientů nebo u dětí končit fatálně. Vysoká úmrtnost u těchto jedinců může být způsobena neobvyklou rezistencí bakterie k antibiotikům. Bakterie produkuje lektin CV-IIL, který s vysokou afinitou specificky rozpoznává monosacharidy L-fukosu a D-mannosu. Příprava mutantních forem lektinů pomocí cíleně řízené metagenese může pomoci objasnit vazebné vlastnosti le. Bacterial lectins play a crucial role in the processes of recognizing saccharide moieties on the surfaces of host cells and therefore enabling adhesion of the bacteria, a first step in the process of infection. The potential use of antiadhesion therapy is still more and more interesting in regard to the emergence of new, antibiotics-resistent strains of bacteria. Investigation of the lectin-saccharide interaction by preparing mutants by site-directed mutagenesis and studying the related changes can greatly help in understanding of the principles that drive the important recognition processes. The CV-IIL lectin from the pathogenic microorganism Chromobacterium violaceum is a tetramer, the basic functional unit is a dimer. The lectin is able to specifically bind L-fucose and D-mannose with high afinity. The objective of this work was creating a recombinant protein with oligohistidin anchor at the N-terminal part (CV-IIL_8xHis), by using the method of site-directed mutagenesis. Following . |
|---|---|
| Popis jednotky: | Vedoucí práce: Michaela Wimmerová. |
| Fyzický popis: | 66 l. : il., obr. |