Studium a inženýrství tunelů v proteinech /
Enzymy jsou proteiny, které katalyzují chemické reakce uplatnitelné v průmyslu při výrobě léčiv, biopaliv, výchozích látek pro organickou syntézu nebo při dekontaminaci životního prostředí. Aby enzymy odolaly náročným průmyslovým podmínkám a jejich použití bylo efektivní, musí být často upravovány m...
Uloženo v:
| Hlavní autor: | |
|---|---|
| Další autoři: | |
| Typ dokumentu: | VŠ práce nebo rukopis |
| Jazyk: | Angličtina |
| Vydáno: |
2017
|
| Témata: | |
| On-line přístup: | http://is.muni.cz/th/423005/prif_b/ |
| Shrnutí: | Enzymy jsou proteiny, které katalyzují chemické reakce uplatnitelné v průmyslu při výrobě léčiv, biopaliv, výchozích látek pro organickou syntézu nebo při dekontaminaci životního prostředí. Aby enzymy odolaly náročným průmyslovým podmínkám a jejich použití bylo efektivní, musí být často upravovány metodami proteinového inženýrství. Aktivní místo, zodpovědné za katalýzu, je u mnoha enzymů zanořené v proteinu s omezeným přístupem k solventu, vytvářející tak ideální prostředí pro reakci. V takovém případě je propojené s okolním rozpouštědlem pomocí tunelu, který se stará o výměnu molekul substrátů, produktů a rozpouštědla. Ukázalo se, že tyto přístupové cesty jsou vhodným cílem pro mutagenezi k ovlivnění katalytických vlastností a stability enzymů. V této práci byl vyvinut nástroj, který usnadňuje návrh mutací cílených na aminokyseliny nacházející se v přístupových tunelech enzymů. Nástroj nazvaný Cavetta, kombinuje existující program CAVER pro identifikaci tunelů s výpočetním balíkem Ros Enzymes are proteins capable of catalyzing various chemical reactions important in the industrial processes for the synthesis of drugs, biofuels, basic building blocks for organic synthesis or decontamination of environmental pollutants. Their catalytic properties are routinely optimized using the methods of protein engineering, to withstand the rash industrial conditions and to increase the effectivity of the whole process. Many enzymes have their catalytic active site buried inside the protein core with limited access to the bulk solvent. In such a scenario, the active site is connected to the bulk solvent with a molecular tunnel enabling the exchange of the substrates, products and solvent molecules. Such access pathways were shown to influence the catalytic properties and stability of enzymes, and provide potent hot-spots for mutagenesis. In this thesis, a computational tool was developed to facilitate the process of designing mutations located in the enzyme tunnels. This tool, Cav |
|---|---|
| Popis jednotky: | Vedoucí práce: Jiří Damborský |
| Fyzický popis: | 41 listů |