Development of NMR methodology for studies of intrinsically disordered proteins
Prezentovaná disertační práce popisuje metody vyvinuté ke studiu vnitřně neuspořádaných proteinů pomocí spektroskopie nukleární magnetické rezonance (NMR). Celková charakterizace biomolekul pomocí NMR se skládá z několika vzájemně navazujících kroků. Již první krok, jehož cílem je provést přířazení...
Uloženo v:
| Hlavní autor: | |
|---|---|
| Další autoři: | |
| Typ dokumentu: | VŠ práce nebo rukopis |
| Jazyk: | Angličtina |
| Vydáno: |
2013
|
| Témata: | |
| On-line přístup: | http://is.muni.cz/th/151132/prif_d/ |
| Shrnutí: | Prezentovaná disertační práce popisuje metody vyvinuté ke studiu vnitřně neuspořádaných proteinů pomocí spektroskopie nukleární magnetické rezonance (NMR). Celková charakterizace biomolekul pomocí NMR se skládá z několika vzájemně navazujících kroků. Již první krok, jehož cílem je provést přířazení signálů ve spektrech jednotlivým atomům studované molekuly, může vyžadovat nadměrné množství NMR spektrometrového času následovaného dlouhou dobou strávenou analýzou dat v případě studia vnitřně neuspořádaných proteinů. Hlavním důvodem jsou rychlé změny konformace polypeptidového řetězce, které způsobují výrazný překryv signálů ve spektrech. Kombinací několika netradičních metod dříve vyvinutých na poli NMR spetroskopie byly vyvinuty NMR experimenty pro přiřazení rezonančních frekvencí vnitřně neuspořádaných proteinů, které výzmnamně snižují dobu potřebnou naměření i analýze dat. Tyto experimenty byly úspěšně použity k přiřazení rezonančních frekvencí vnitřně neuspořádaných proteinů o veliko This thesis introduces the methodology developed for the studies of the intrinsically disordered proteins (IDPs) by means of nuclear magnetic resonance spectroscopy (NMR). Although the complete characterization of biomolecules by NMR consists of several different steps, already the first part, the assignment of the signals in spectra to the individual nuclei in the sequence, can require great amount of NMR spectrometer time followed by tedious data analysis in the case of IDPs. This is mainly due to the fast conformational averaging of the disordered polypeptide chain, which results in a severe signal overlap in the spectra. Here, a combination of several non-traditional approaches is described which significantly diminish the ambiguity and overlaps in the spectra, and minimize both man and machine time needed for the resonance assignments of IDPs. The successful application to the resonance assignment of IDPs ranging from 10 to 49kDa is shown. A review of specific features of IDPs and |
|---|---|
| Popis jednotky: | Vedoucí práce: Lukáš Žídek |
| Fyzický popis: | 1 sv. (různé stránkování : il. |