Studium struktur rostlinných proteinů zapojených do signálních nebo reakčních drah rostlinných hormonů cytokininů metodami proteinové krystalografie a výpočetní chemie
Disertační práce je zaměřena na popis krystalové struktury přijímačové domény receptorové histidin kinázy CKI1 (Cytokinin-independent 1) z Arabidopsis thaliana. Přijímačová doména CKI1 se účastní vnitrobuněčné signalizace v tzv. dvoukomponentním systému, jehož současně známé strukturně-funkční vlast...
Uloženo v:
| Hlavní autor: | |
|---|---|
| Další autoři: | |
| Typ dokumentu: | VŠ práce nebo rukopis |
| Jazyk: | Čeština |
| Vydáno: |
2011
|
| Témata: |
| Shrnutí: | Disertační práce je zaměřena na popis krystalové struktury přijímačové domény receptorové histidin kinázy CKI1 (Cytokinin-independent 1) z Arabidopsis thaliana. Přijímačová doména CKI1 se účastní vnitrobuněčné signalizace v tzv. dvoukomponentním systému, jehož současně známé strukturně-funkční vlastnosti jsou shrnuty v úvodu práce. Purifikovaný protein byl krystalizován ve volné a hořčík vážící formě, na krystalech byla naměřena rentgenová difrakční data a byla vyřešena krystalová struktura obou forem přijímačové domény CKI1 metodami molekulárního přemístění a byla srovnána s vybranými zástupci přijímačových domén. Přijímačová doména CKI1 je složena v tzv. Rossmanově foldu, kdy je centrální beta-list tvořen paralelními beta-řetězci a z obou stran obklopen dvěmi resp. třemi alfa-šroubovicemi. Výsledky byly zveřejněny ve formě dvou odborných publikací a jsou přílohou práce. Ph.D. thesis is focused in description of the crystal structure of receiver domain of the sensory histidine-kinase CKI1 (Cytokinin-independent 1) from Arabidopsis. CKI1 is involved in intracellular signaling through Two-component system. Structure-function properties of Two-component systems are described in the introduction of Ph.D. thesis. Purified protein was crystallized in the free- and magnesium-bound form, X-ray diffraction data were collected from crystals and the crystal structures of the both forms of the receiver domain of the CKI1 were solved using molecular replacement techniques. Receiver domain of the CKI1 is folded in Rossmann fold, central beta-sheet is formed from five parallel beta-strands and surrounded by two and three alpha-helices from both sides. Results were published in two peer reviewed journals and both publications are attached. |
|---|---|
| Popis jednotky: | Vedoucí práce: Jaromír Marek |
| Fyzický popis: | 1 CD-ROM |