Investigation of acetylcholinesterase by the means of computational chemistry

Acetylcholinesterasa (EC 3.1.1.7) je dokonalý katalyzátor. Monomer tohoto enzymu je schopen hydrolyzovat přirozený substrát acetylcholin s rychlostí obratu výrazně převyšující 10 000 katalytických cyklů za sekundu. Už 80 let přitahuje tento enzym živý zájem výzkumníků z oblastí molekulární biologie,...

Celý popis

Uloženo v:
Podrobná bibliografie
Hlavní autor: Wiesner, Jiří (Autor práce)
Další autoři: Koča, Jaroslav, 1955-2021 (Vedoucí práce)
Typ dokumentu: VŠ práce nebo rukopis
Jazyk:Angličtina
Vydáno: 2011
Témata:
On-line přístup:http://is.muni.cz/th/151570/prif_d/
Obálka
LEADER 07297ctm a22012737a 4500
001 MUB01000701607
003 CZ BrMU
005 20231128144126.0
008 111222s2011 xr ||||| |||||||||||eng d
STA |a POSLANO DO SKCR  |b 2020-04-01 
035 |a (ISMU-VSKP)87555 
040 |a BOD114  |b cze  |d BOD035 
072 7 |a 577  |x Biochemie. Molekulární biologie. Biofyzika  |2 Konspekt  |9 2 
080 |a 577.15  |2 MRF 
080 |a 544:004  |2 MRF 
080 |a 544.2  |2 MRF 
100 1 |a Wiesner, Jiří  |% UČO 151570  |* [absolvent PřírF MU]  |4 dis 
245 1 0 |a Investigation of acetylcholinesterase by the means of computational chemistry  |h [rukopis] /  |c Jiří Wiesner 
246 1 1 |a Studium acetylcholinesterasy metodami výpočetní chemie 
260 |c 2011 
300 |a 93 s. 
500 |a Vedoucí práce: Jaroslav Koča 
502 |a Dizertace (Ph.D.)--Masarykova univerzita, Přírodovědecká fakulta, 2011 
520 2 |a Acetylcholinesterasa (EC 3.1.1.7) je dokonalý katalyzátor. Monomer tohoto enzymu je schopen hydrolyzovat přirozený substrát acetylcholin s rychlostí obratu výrazně převyšující 10 000 katalytických cyklů za sekundu. Už 80 let přitahuje tento enzym živý zájem výzkumníků z oblastí molekulární biologie, biochemie a lékařství. Nejvíce zkoumanými jevy jsou inhibice, katalytický mechanismus a reaktivace. V této dizertační práci je pro studium dynamiky acetylcholinesterasy v jejích různých protonačních stavech používána molekulová mechanika, molekulová dynamika, termodynamická integrace a výpočty potenciálu střední síly. Modely založené na molekulové mechanice s sebou nesou jedno výrazné omezení a to nemožnost měnit topologii chemických vazeb. Pro vyvážení tohoto nedostatku, bylo potřeba provést více simulací s různou vazebnou topologií - s různou protonací glutamových kyselin umístěných v aktivním místě (E202, E334 a E450). Při molekulové dynamice plně ionisovaného stavu došlo k výrazné ...  |% cze 
520 2 9 |a Acetylcholinesterase (EC 3.1.1.7) is perfect catalyst. Single monomer of this enzyme hydrolyses the native substrate, acetylcholine, with a turnover rate by far exceeding 10,000 catalytic cycles per second. For about 80 years, this enzyme has drawn vivid interest of researchers from the fields of molecular biology, biochemistry and medicine. Inhibition, catalytic mechanism and reactivation of acetylcholinesterase are the most emphasised research topics. In this dissertation thesis, molecular dynamics, thermodynamic integration and potential of mean force calculations are used to study the dynamics acetylcholinesterase in its various protonation states. Since a molecular mechanics potential is employed to calculate potential energy in the simulations, there is a major limitation imposed by this model - fixed topology of chemical bonds. This shortcoming of the model is compensated by running multiple simulations of different bonding topology - of various proton configurations ...  |9 eng 
650 0 7 |a acetylcholinesterasa  |2 czmesh 
650 0 7 |a molekulární chemie  |7 ph122954  |2 czenas 
650 0 7 |a počítačová chemie  |7 ph534651  |2 czenas 
650 0 9 |a computational chemistry  |2 eczenas 
650 0 9 |a molecular chemistry  |2 eczenas 
650 0 2 |a Acetylcholinesterase 
655 7 |a disertace  |7 fd132024  |2 czenas 
655 9 |a dissertations  |2 eczenas 
658 |a Biochemie (čtyřleté)  |b Biomolekulární chemie  |c PřF D-BCH4 BIOM (BIOM)  |2 CZ-BrMU 
700 1 |a Koča, Jaroslav,  |d 1955-2021  |7 jn20000710314  |% UČO 610  |4 ths 
710 2 |a Masarykova univerzita.  |b Národní centrum pro výzkum biomolekul  |7 kn20100614011  |4 dgg 
856 4 1 |u http://is.muni.cz/th/151570/prif_d/ 
CAT |c 20111222  |l MUB01  |h 0422 
CAT |a batch  |b 00  |c 20120324  |l MUB01  |h 0154 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20120410  |l MUB01  |h 1335 
CAT |a VASICEK  |b 02  |c 20120723  |l MUB01  |h 1328 
CAT |a BATCH  |b 00  |c 20130304  |l MUB01  |h 1342 
CAT |a HANAV  |b 02  |c 20130402  |l MUB01  |h 2300 
CAT |a HANAV  |b 02  |c 20130402  |l MUB01  |h 2301 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20140108  |l MUB01  |h 1136 
CAT |a HANAV  |b 02  |c 20140120  |l MUB01  |h 1355 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20140416  |l MUB01  |h 0651 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20140428  |l MUB01  |h 1349 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20141104  |l MUB01  |h 1319 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20150107  |l MUB01  |h 1127 
CAT |c 20150901  |l MUB01  |h 1448 
CAT |c 20150921  |l MUB01  |h 1409 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20151203  |l MUB01  |h 1045 
CAT |a BATCH  |b 00  |c 20151226  |l MUB01  |h 0224 
CAT |c 20170119  |l MUB01  |h 1537 
CAT |a HANAV  |b 02  |c 20171219  |l MUB01  |h 1211 
CAT |c 20180202  |l MUB01  |h 1041 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20180828  |l MUB01  |h 0911 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20181106  |l MUB01  |h 0731 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20190105  |l MUB01  |h 1433 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20190228  |l MUB01  |h 1419 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20190605  |l MUB01  |h 1343 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20190620  |l MUB01  |h 0746 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20191210  |l MUB01  |h 0849 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20191210  |l MUB01  |h 1210 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20191210  |l MUB01  |h 1218 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20200123  |l MUB01  |h 1134 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20200123  |l MUB01  |h 1137 
CAT |c 20200306  |l MUB01  |h 1846 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20200323  |l MUB01  |h 1958 
CAT |c 20200401  |l MUB01  |h 1253 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20201030  |l MUB01  |h 1125 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20201030  |l MUB01  |h 1126 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20201112  |l MUB01  |h 0514 
CAT |a VACOVAX  |b 02  |c 20201211  |l MUB01  |h 1114 
CAT |c 20210121  |l MUB01  |h 1011 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20210217  |l MUB01  |h 2156 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20210525  |l MUB01  |h 1147 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20210525  |l MUB01  |h 1148 
CAT |c 20210614  |l MUB01  |h 0957 
CAT |c 20210614  |l MUB01  |h 1946 
CAT |a BATCH-UPD  |b 00  |c 20210703  |l MUB01  |h 2351 
CAT |a BATCH  |b 00  |c 20210724  |l MUB01  |h 1211 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20210819  |l MUB01  |h 1812 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20220324  |l MUB01  |h 2121 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20220811  |l MUB01  |h 2150 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20220929  |l MUB01  |h 2118 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20221004  |l MUB01  |h 0159 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20221220  |l MUB01  |h 0136 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20230228  |l MUB01  |h 0105 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20230331  |l MUB01  |h 2352 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20230331  |l MUB01  |h 2354 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20230331  |l MUB01  |h 2355 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20230730  |l MUB01  |h 2154 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20230910  |l MUB01  |h 2311 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20231013  |l MUB01  |h 0910 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20231110  |l MUB01  |h 0959 
CAT |a HANAV  |b 02  |c 20231128  |l MUB01  |h 1441 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20231212  |l MUB01  |h 0014 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20240313  |l MUB01  |h 0025 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20240415  |l MUB01  |h 0035 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20240519  |l MUB01  |h 0019 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20240613  |l MUB01  |h 2039 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20240701  |l MUB01  |h 2141 
CAT |a POSPEL  |b 02  |c 20240729  |l MUB01  |h 2337 
LOW |a POSLANO DO SKCR  |b 2020-04-01 
994 - 1 |l MUB01  |l MUB01  |m VYSPR  |1 KUK  |a Knihovna univ. kampusu  |2 SKLAD  |b KUK - sklad  |3 PřF-2011-K-8593  |5 3285005047  |8 20120723  |f 70  |f Prezenční  |r 20120723  |s převod 
AVA |a MED50  |b KUK  |c KUK - sklad  |d PřF-2011-K-8593  |e available  |t K dispozici  |f 1  |g 0  |h N  |i 0  |j SKLAD