Strukturní a funkční charakterizace proteinu "M-Phase Phosphoprotein 6"
Klíčovou roli ve zpracování a degradaci RNA zastává komplex 3'→5' exoribonukleas zvaný exosom. Tato konzervovaná biomakromolekula se nachází v jádře i cytoplazmě eukaryotických a archeálních buněk. Exosom je aktivován celou řadou podpůrných komplexů a proteinů, které pomáhají vázat cílové...
Uloženo v:
| Hlavní autor: | |
|---|---|
| Další autoři: | |
| Typ dokumentu: | VŠ práce nebo rukopis |
| Jazyk: | Čeština |
| Vydáno: |
2011
|
| Témata: | |
| On-line přístup: | http://is.muni.cz/th/324384/prif_b/ |
| Shrnutí: | Klíčovou roli ve zpracování a degradaci RNA zastává komplex 3'→5' exoribonukleas zvaný exosom. Tato konzervovaná biomakromolekula se nachází v jádře i cytoplazmě eukaryotických a archeálních buněk. Exosom je aktivován celou řadou podpůrných komplexů a proteinů, které pomáhají vázat cílové substráty RNA. Jedním z důležitých partnerů jaderného exosomu je protein Mpp6. Mpp6 je protein vázající RNA a byl objeven v lidských a také v kvasinkových buňkách S. cerevisiae. Je zapojen do zrání 5.8S rRNA a degradace nekódujících RNA. Struktura proteinu Mpp6 není známa v žádném organismu, navíc lidský a kvasinkový Mpp6 nevykazují sekvenční a pravděpodobně ani strukturní homologii. Cílem této bakalářské práce nazvané Strukturní a funkční charakterizace proteinu "M-Phase Phosphoprotein 6" byla příprava lidského a kvasinkového rekombinantního proteinu Mpp6 pro NMR strukturní analýzu. Kvasinkový protein se vzhledem k pravděpodobné toxicitě pro bakteriální buňky nepodařilo získat v dostatečném množství Exosome complex of 3'→5' exoribonucleases plays a key role in processing and degaradation of RNA. This conserved biomacromolecule occurs in the nucleus and cytoplasm of archeal and eukaryotic cells. Exosome is activated by several supportive complexes and proteins, that help to target RNA substrates. One of the important partners of exosome in nucleus is Mpp6 protein. Mpp6 is a RNA-binding protein and was discovered in human and also in yeast cells S. cerevisiae. It is involved in maturation of 5.8S rRNA and degradation of non-coding RNAs. There is no structure of Mpp6 reported in any organism, moreover human and yeast Mpp6 have no sequence and structural homology. The main aim of this bachelor thesis named Structural and functional characterization of the M-Phase Phosphoprotein 6 was to prepare the human and yeast recombinant protein for NMR structure analysis. Yeast protein wasn't obtained in sufficient amount due to presumable toxicity for bacterial cells. However, human protein was |
|---|---|
| Popis jednotky: | Vedoucí práce: Štěpánka Vaňáčová |
| Fyzický popis: | 56 l. : il. |