NMR as a tool in studies of ligand-binding proteins

Dizertační práce se zabývá přípravou rekombinantních proteinů, studiem chování proteinových molekul v roztoku a jejich interakcí s ligandy pomocí Nukleární Magnetické Rezonance (NMR). Během Ph.D. studia byly zkoumány čtyři různé proteiny. Společnou vlastností všech těchto proteinů je jejich interakc...

Celý popis

Uloženo v:
Podrobná bibliografie
Hlavní autor: Kubíčková, Monika, 1979- (Autor práce)
Další autoři: Sklenář, Vladimír, 1951-2024 (Vedoucí práce)
Typ dokumentu: VŠ práce nebo rukopis
Jazyk:Angličtina
Vydáno: 2009.
Témata:
On-line přístup:http://is.muni.cz/th/13833/prif_d/
Obálka
Popis
Shrnutí:Dizertační práce se zabývá přípravou rekombinantních proteinů, studiem chování proteinových molekul v roztoku a jejich interakcí s ligandy pomocí Nukleární Magnetické Rezonance (NMR). Během Ph.D. studia byly zkoumány čtyři různé proteiny. Společnou vlastností všech těchto proteinů je jejich interakce s přírodními či syntetickými ligandy, nezbytná pro jejich funkci nebo působící jako jejich inhibitor, který má potenciální využití jako léčivo. Protein z Archaea PACE11 (Protein from Archaea Conserved in Eukaryotes), byl charakterizován jako fosfopanteteinadenylyl trasferáza (PPAT). PPAT z Archaea vykazuje větší procento sekvenční homologie s lidským enzymem než s enzymem bakteriálním. Nízká shoda sekvencí eukaryotického a prokaryotického enzymu by mohla vést k nalezení specifického bakteriálního inhibitoru a jeho využití jako antibiotika. Expresní a purifikační protokol, optimalizovaný během dizertační práce, umožňuje další
The thesis is focused on recombinant protein sample preparation and on studies of behavior of protein molecules in solution and their interactions with ligands using Nuclear Magnetic Resonance (NMR). Four different proteins were investigated during the Ph.D. studies. Common feature of all these proteins is binding of the natural or synthetic ligands important for protein function or acting as inhibitors and thus representing a new possible drug. A protein from Archaea Conserved in Eukaryotes, PACE11, was found to be phosphopantetheine adenylyltransferase (PPAT). The sequence of this Archaeal enzyme is very similar to the sequence of human PPAT and shares little similarity with the bacterial PPAT, making this enzyme a possible target for new antibiotics. Expression and purification protocol, developed in the thesis, makes further investigation of archaeal PACE11 and search for PPAT inhibitors possible.
Popis jednotky:Vedoucí práce: Vladimír Sklenář.
Fyzický popis:[146] s.