Studium dynamiky přirozeně neuspořádaných proteinů pomocí NMR relaxace /
Přirozeně neuspořádané proteiny jsou makromolekuly bez jedinečné prostorové struktury. Navzdory této neuspořádanosti jsou tyto proteiny nezbytné pro správnou funkci buněk. NMR relaxace je jednou z mála vhodných metod užívaných k popisu konformačních a dynamických vlastností neuspořádaných proteinů....
Uloženo v:
| Hlavní autor: | |
|---|---|
| Další autoři: | |
| Typ dokumentu: | VŠ práce nebo rukopis |
| Jazyk: | Angličtina |
| Vydáno: |
2017
|
| Témata: | |
| On-line přístup: | http://is.muni.cz/th/436409/prif_b/ |
| Shrnutí: | Přirozeně neuspořádané proteiny jsou makromolekuly bez jedinečné prostorové struktury. Navzdory této neuspořádanosti jsou tyto proteiny nezbytné pro správnou funkci buněk. NMR relaxace je jednou z mála vhodných metod užívaných k popisu konformačních a dynamických vlastností neuspořádaných proteinů. Intrinsically disordered proteins (IDPs) are macromolecules that lacks of unique 3D structure. In spite of their lack of a defined structure, IDPs are essential for correct function of cells. NMR relaxation is a powerful method used to describe conformational and dynamic properties of IDPs. |
|---|---|
| Popis jednotky: | Vedoucí práce: Lukáš Žídek |
| Fyzický popis: | 41 listů |