Strukturní podstata stabilizace proteinů - Kunka, Antonín; Prokop, Zbyněk, 1974-; Masarykova univerzita. Ústav biochemie (2016)
Tato práce pojednává o stabilitě proteinů a experimentálních přístupech k jejímu měření. Vzhledem ke své vysoké specificitě a ekologičnosti jsou proteiny zajímavé pro různé biotechnologické aplikace. Jejich relativně malá stabilita, ovlivňující ekonomickou stránku procesu, však často brání jejich širšímu uplatnění. Stabilní proteiny, schopné delší dobu pracovat za extrémních podmínek, například při zvýšené teplotě, lze vyvinout pomocí metod proteinového inženýrství. Současné výpočetní metody pro design stabilních proteinů jsou převážně založené na analýze již dostupných informací, a proto vyžadují přesná experimentální data získaná měřením energetických změn při sbalování a rozbalování proteinů v roztoku. Nejčastěji se studují malé, globulární proteiny, jejichž mechanismus rozbalování lze aproximovat jednoduchými modely. Analýza složitějších systému, například multi-doménových proteinů, představuje komplexní úkol, který vyžaduje použití složitějších modelů. V této práci byly kombinován
This Thesis is focused on protein stability and the experimental approaches for stability measurements. Due to their specific properties and low impact on the environment, proteins are used in various biotechnological applications. However, marginal stability of the proteins represents major limitation for the economical feasibility of their application. Therefore, protein engineering techniques aim to enhance protein stability so that they could operate at higher temperatures for longer periods of time. Current computational methods for the design of stable proteins are mainly data-driven and are very much dependent on the precise experimental data obtained by determination of energetic changes during protein (un)folding in solution. The use of current experimental approaches for stability measurements is often limited to only small proteins, which (un)folds according to a simple two-state model. Analysis of unfolding of larger, multi-domain proteins represents a difficult task. In th
Vedoucí práce: Zbyněk Prokop
Diplomová práce (Mgr.)--Masarykova univerzita, Přírodovědecká fakulta, 2016
Keywords: bílkoviny; cirkulární dichroismus; diferenční skenovací kalorimetry; fibroblastový růstový faktor 2; fluorescenční spektroskopie; halogenalkandehalogenasa; termodynamika; alkane dehalogenase; differential scanning calorimeters; fluorescent spectroscopy; halogenalkan; proteins; thermodynamics; Circular Dichroism; Fibroblast Growth Factor 2; diplomové práce; master's theses