Studium oligomerizace proteinů s využitím moderních metod - Novotná, Lucie (2011)
Cílem bakalářské práce bylo porovnání metod (zesíťování, analytická ultracentrifugace a gelová permeační chromatografie) pro studium oligomerizace proteinů. Chemické zesíťování zahrnuje vytvoření kovalentní vazby mezi dvěma proteiny pomocí bifunkčního činidla obsahujícího reaktivní koncové skupiny, které reagují s funkčními skupinami aminokyselinových zbytků. Analytická ultracentrifugace umožňuje sledování sedimentace makromolekul v odstředivém poli. Výsledkem sedimentační analýzy je charakterizace sedimentujících částic z hlediska jejich molekulových hmotností a sedimentačního koeficientu. Další použitou metodou byla gelová permeační chromatografie, která separuje látky na základě rozdílné velikosti. Oligomerní stav byl studován u tří proteinů. Dimerní stav BC2L-A byl potvrzen pomocí zesíťování glutaraldehydem a gelové permeační chromatografie. Použitím sedimentační rychlosti byl protein BC2L-A definován jako dimer nekulovitého tvaru. Kvartérní struktura proteinu PA-IIL byla určena z