Studium konformačního chování peptidů metodami molekulového modelování - Klusák, Jiří (2010)
Předložená práce diskutuje množství dostupných informací o struktuře, konformačních fluktuacích a interkonverzích monomerních, oligomerních a fibrilárních Aβ species a v návaznosti aplikuje metody molekulového modelování ke konformačnímu studiu dynamiky sekvenčně odlišných Aβ monomerních peptidů, lidského Aβ(1-42)hum a mutantního Aβ(1-42)mut, v solventu s variabilní iontovou silou, včetně reverzní sekvence Aβ(1-42)rev. Molekulově dynamické simulace Aβ(1-42)hum a Aβ(1-42)mut odhalily velice stabilní α-helikální region mezi residui Tyr10 (resp. Phe10) a Ala21, nacházející se v hydrofobním centru obou monomerních peptidů, bez ohledu na iontovou sílu prostředí. C-terminální konec Aβ(1-42)mut vykazuje v důsledku zvýšené četnosti 310-helikálních konformací nižší flexibilitu než Aβ(1-42)hum. V C-terminální oblasti Aβ(1-42)hum peptidu v solventu s nulovou, v menší míře i fyziologickou, iontovou silou byly pozorovány krátké β-sheety, vykazující velmi nízkou stabilitu. Torzní analýzou byla ...